ФЕРМЕНТЫ
органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются катализаторами. Ферменты (от лат. fermentum - брожение, закваска) иногда называют энзимами (от греч. en - внутри, zyme - закваска). Все живые клетки содержат очень большой набор ферментов, от каталитической активности которых зависит функционирование клеток. Практически каждая из множества разнообразных реакций, протекающих в клетке, требует участия специфического фермента. Изучением химических свойств ферментов и катализируемых ими реакций занимается особая, очень важная область биохимии - энзимология. Многие ферменты находятся в клетке в свободном состоянии, будучи просто растворены в цитоплазме; другие связаны со сложными высокоорганизованными структурами. Есть и ферменты, в норме находящиеся вне клетки; так, ферменты, катализирующие расщепление крахмала и белков, секретируются поджелудочной железой в кишечник. Секретируют ферменты и многие микроорганизмы. Первые данные о ферментах были получены при изучении процессов брожения и пищеварения. Большой вклад в исследование брожения внес Л. Пастер, однако он полагал, что соответствующие реакции могут осуществлять только живые клетки. В начале 20 в. Э. Бухнер показал, что сбраживание сахарозы с образованием диоксида углерода и этилового спирта может катализироваться бесклеточным дрожжевым экстрактом. Это важное открытие послужило стимулом к выделению и изучению клеточных ферментов. В 1926 Дж. Самнер из Корнеллского университета (США) выделил уреазу; это был первый фермент, полученный в практически чистом виде. С тех пор обнаружено и выделено более 700 ферментов, но в живых организмах их существует гораздо больше. Идентификация, выделение и изучение свойств отдельных ферментов занимают центральное место в современной энзимологии. Ферменты, участвующие в фундаментальных процессах превращения энергии, таких, как расщепление сахаров, образование и гидролиз высокоэнергетического соединения аденозинтрифосфата (АТФ), присутствуют в клетках всех типов - животных, растительных, бактериальных. Однако есть ферменты, которые образуются только в тканях определенных организмов. Так, ферменты, участвующие в синтезе целлюлозы, обнаруживаются в растительных, но не в животных клетках. Таким образом, важно различать "универсальные" ферменты и ферменты, специфичные для тех или иных типов клеток. Вообще говоря, чем более клетка специализирована, тем больше вероятность, что она будет синтезировать набор ферментов, необходимый для выполнения конкретной клеточной функции.
Ферменты как белки. Все ферменты являются белками, простыми или сложными (т.е. содержащими наряду с белковым компонентом небелковую часть).
См. также БЕЛКИ . Ферменты - крупные молекулы, их молекулярные массы лежат в диапазоне от 10 000 до более 1 000 000 дальтон (Да). Для сравнения укажем мол. массы известных веществ: глюкоза - 180, диоксид углерода - 44, аминокислоты - от 75 до 204 Да. Ферменты, катализирующие одинаковые химические реакции, но выделенные из клеток разных типов, различаются по свойствам и составу, однако обычно обладают определенным сходством структуры. Структурные особенности ферментов, необходимые для их функционирования, легко утрачиваются. Так, при нагревании происходит перестройка белковой цепи, сопровождающаяся потерей каталитической активности. Важны также щелочные или кислотные свойства раствора. Большинство ферментов лучше всего "работают" в растворах, pH которых близок к 7, когда концентрация ионов H+ и OH- примерно одинакова. Связано это с тем, что структура белковых молекул, а следовательно, и активность ферментов сильно зависят от концентрации ионов водорода в среде. Не все белки, присутствующие в живых организмах, являются ферментами. Так, иную функцию выполняют структурные белки, многие специфические белки крови, белковые гормоны и т.д.
Коферменты и субстраты. Многие ферменты с большой молекулярной массой проявляют каталитическую активность только в присутствии специфических низкомолекулярных веществ, называемых коферментами (или кофакторами). Роль коферментов играют большинство витаминов и многие минеральные вещества; именно поэтому они должны поступать в организм с пищей. Витамины РР (никотиновая кислота, или ниацин) и рибофлавин, например, входят в состав коферментов, необходимых для функционирования дегидрогеназ. Цинк - кофермент карбоангидразы, фермента, катализирующего высвобождение из крови диоксида углерода, который удаляется из организма вместе с выдыхаемым воздухом. Железо и медь служат компонентами дыхательного фермента цитохромоксидазы. Вещество, подвергающееся превращению в присутствии фермента, называют субстратом. Субстрат присоединяется к ферменту, который ускоряет разрыв одних химических связей в его молекуле и создание других; образующийся в результате продукт отсоединяется от фермента. Этот процесс представляют следующим образом:

Продукт тоже можно считать субстратом, поскольку все ферментативные реакции в той или иной степени обратимы. Правда, обычно равновесие сдвинуто в сторону образования продукта, и обратную реакцию бывает трудно зафиксировать.
Механизм действия ферментов. Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации субстрата [[S]] и количества присутствующего фермента. Эти величины определяют, сколько молекул фермента соединится с субстратом, и именно от содержания фермент-субстратного комплекса зависит скорость реакции, катализируемой данным ферментом. В большинстве ситуаций, представляющих интерес для биохимиков, концентрация фермента очень мала, а субстрат присутствует в избытке. Кроме того, биохимики исследуют процессы, достигшие стационарного состояния, при котором образование фермент-субстратного комплекса уравновешивается его превращением в продукт. В этих условиях зависимость скорости (v) ферментативного превращения субстрата от его концентрации [[S]] описывается уравнением Михаэлиса - Ментен:

где KM - константа Михаэлиса, характеризующая активность фермента, V - максимальная скорость реакции при данной суммарной концентрации фермента. Из этого уравнения следует, что при малых [[S]] скорость реакции возрастает пропорционально концентрации субстрата. Однако при достаточно большом увеличении последней эта пропорциональность исчезает: скорость реакции перестает зависеть от [[S]] - наступает насыщение, когда все молекулы фермента оказываются занятыми субстратом. Выяснение механизмов действия ферментов во всех деталях - дело будущего, однако некоторые важные их особенности уже установлены. Каждый фермент имеет один или несколько активных центров, с которыми и связывается субстрат. Эти центры высокоспецифичны, т.е. "узнают" только "свой" субстрат или близкородственные соединения. Активный центр формируют особые химические группы в молекуле фермента, ориентированные друг относительно друга определенным образом. Происходящая так легко потеря ферментативной активности связана именно с изменением взаимной ориентации этих групп. Молекула субстрата, связанного с ферментом, претерпевает изменения, в результате которых разрываются одни и образуются другие химические связи. Чтобы этот процесс произошел, необходима энергия; роль фермента состоит в снижении энергетического барьера, который нужно преодолеть субстрату для превращения в продукт. Как именно обеспечивается такое снижение - до конца не установлено.
Ферментативные реакции и энергия. Высвобождение энергии при метаболизме питательных веществ, например при окислении шестиуглеродного сахара глюкозы с образованием диоксида углерода и воды, происходит в результате последовательных согласованных ферментативных реакций. В животных клетках в превращениях глюкозы в пировиноградную кислоту (пируват) или молочную кислоту (лактат) участвуют 10 разных ферментов. Этот процесс называется гликолизом. Первая реакция - фосфорилирование глюкозы - требует участия АТФ. На превращение каждой молекулы глюкозы в две молекулы пировиноградной кислоты расходуются две молекулы АТФ, но при этом на промежуточных этапах из аденозиндифосфата (АДФ) образуются 4 молекулы АТФ, так что весь процесс в целом дает 2 молекулы АТФ. Далее пировиноградная кислота окисляется до диоксида углерода и воды при участии ферментов, ассоциированных с митохондриями. Эти превращения образуют цикл, называемый циклом трикарбоновых кислот, или циклом лимонной кислоты.
См. также МЕТАБОЛИЗМ . Окисление одного вещества всегда сопряжено с восстановлением другого: первое отдает атом водорода, а второе его присоединяет. Катализируют эти процессы дегидрогеназы, обеспечивающие перенос атомов водорода от субстратов к коферментам. В цикле трикарбоновых кислот одни специфические дегидрогеназы окисляют субстраты с образованием восстановленной формы кофермента (никотинамиддинуклеотида, обозначаемого НАД), а другие окисляют восстановленный кофермент (НАДЧН), восстанавливая другие дыхательные ферменты, в том числе цитохромы (железосодержащие гемопротеины), в которых атом железа попеременно то окисляется, то восстанавливается. В конечном итоге восстановленная форма цитохромоксидазы, одного из ключевых железосодержащих ферментов, окисляется кислородом, попадающим в наш организм с вдыхаемым воздухом. Когда происходит горение сахара (окисление кислородом воздуха), входящие в его состав атомы углерода непосредственно взаимодействуют с кислородом, образуя диоксид углерода. В отличие от горения, при окислении сахара в организме кислород окисляет собственно железо цитохромоксидазы, но в конечном итоге его окислительный потенциал используется для полного окисления сахаров в ходе многоступенчатого процесса, опосредуемого ферментами. На отдельных этапах окисления энергия, заключенная в питательных веществах, высвобождается в основном маленькими порциями и может запасаться в фосфатных связях АТФ. В этом принимают участие замечательные ферменты, которые сопрягают окислительные реакции (дающие энергию) с реакциями образования АТФ (запасающими энергию). Этот процесс сопряжения известен как окислительное фосфорилирование. Не будь сопряженных ферментативных реакций, жизнь в известных нам формах была бы невозможна. Ферменты выполняют и множество других функций. Они катализируют разнообразные реакции синтеза, включая образование тканевых белков, жиров и углеводов. Для синтеза всего огромного множества химических соединений, обнаруженных в сложных организмах, используются целые ферментные системы. Для этого нужна энергия, и во всех случаях ее источником служат фосфорилированные соединения, такие, как АТФ.

Ферменты и пищеварение. Ферменты - необходимые участники процесса пищеварения. Только низкомолекулярные соединения могут проходить через стенку кишечника и попадать в кровоток, поэтому компоненты пищи должны быть предварительно расщеплены до небольших молекул. Это происходит в ходе ферментативного гидролиза (расщепления) белков до аминокислот, крахмала до сахаров, жиров до жирных кислот и глицерина. Гидролиз белков катализирует фермент пепсин, содержащийся в желудке. Ряд высокоэффективных пищеварительных ферментов секретирует в кишечник поджелудочная железа. Это трипсин и химотрипсин, гидролизующие белки; липаза, расщепляющая жиры; амилаза, катализирующая расщепление крахмала. Пепсин, трипсин и химотрипсин секретируются в неактивной форме, в виде т.н. зимогенов (проферментов), и переходят в активное состояние только в желудке и кишечнике. Это объясняет, почему указанные ферменты не разрушают клетки поджелудочной железы и желудка. Стенки желудка и кишечника защищает от пищеварительных ферментов и слой слизи. Некоторые важные пищеварительные ферменты секретируются клетками тонкого кишечника. Большая часть энергии, запасенной в растительной пище, такой, как трава или сено, сосредоточена в целлюлозе, которую расщепляет фермент целлюлаза. В организме травоядных животных этот фермент не синтезируется, и жвачные, например крупный рогатый скот и овцы, могут питаться содержащей целлюлозу пищей только потому, что целлюлазу вырабатывают микроорганизмы, заселяющие первый отдел желудка - рубец. С помощью микроорганизмов происходит переваривание пищи и у термитов. Ферменты находят применение в пищевой, фармацевтической, химической и текстильной промышленности. В качестве примера можно привести растительный фермент, получаемый из папайи и используемый для размягчения мяса. Ферменты добавляют также в стиральные порошки.
Ферменты в медицине и сельском хозяйстве. Осознание ключевой роли ферментов во всех клеточных процессах привело к широкому их применению в медицине и сельском хозяйстве. Нормальное функционирование любого растительного и животного организма зависит от эффективной работы ферментов. В основе действия многих токсичных веществ (ядов) лежит их способность ингибировать ферменты; таким же эффектом обладает и ряд лекарственных препаратов. Нередко действие лекарственного препарата или токсичного вещества можно проследить по его избирательному влиянию на работу определенного фермента в организме в целом или в той или иной ткани. Например, мощные фосфорорганические инсектициды и нервно-паралитические газы, разработанные в военных целях, оказывают свой губительный эффект, блокируя работу ферментов - в первую очередь холинэстеразы, играющей важную роль в передаче нервного импульса. Чтобы лучше понять механизм действия лекарственных препаратов на ферментные системы, полезно рассмотреть, как работают некоторые ингибиторы ферментов. Многие ингибиторы связываются с активным центром фермента - тем самым, с которым взаимодействует субстрат. У таких ингибиторов наиболее важные структурные особенности близки к структурным особенностям субстрата, и если в реакционной среде присутствуют и субстрат и ингибитор, между ними наблюдается конкуренция за связывание с ферментом; при этом чем больше концентрация субстрата, тем успешнее он конкурирует с ингибитором. Ингибиторы другого типа индуцируют в молекуле фермента конформационные изменения, в которые вовлекаются важные в функциональном отношении химические группы. Изучение механизма действия ингибиторов помогает химикам создавать новые лекарственные препараты.

Организм каждого живого существа состоит из большого количества клеток. В их состав входят структурные тела, между которыми происходят различные биохимические реакции. Каждую химическую реакцию контролируют важные компоненты. Ферменты: их функции, классификация и роль в организме.

Их в организме огромное количество и каждый занят своим делом: одни из них разрывают связи в органических соединениях, а другие, напротив их образуют, ускоряя синтез новых веществ.

Некоторые могут оказывать воздействие на молекулы, изменяя их структуру, а другие — выполняют защитную роль, разрушая чужеродные структуры, попавшие внутрь организма. Какие-то, просто исполняют транспортные функции, но не менее важные, чем остальные для организма.

Роль ферментов в организме человека

Что это такое. Ферменты в организме представлены белковыми молекулами или молекулами РНК, ускоряющими ход любой химической реакции. Его основными функциями являются расщепление, а также образование совершенно новых и жизненно необходимых веществ. Их еще называют — энзимы, слово идет от латинского «fermentum», что означает закваска и насчитывается их свыше 4000 тысяч или биокатализаторами.

В природе нет более сильных катализаторов, имеющих способность сильно ускорить процесс жизнедеятельности. Благодаря им, реакции в клетках протекают быстрее и активнее в миллиарды раз.

Любопытно, что… Всего лишь одна микроскопическая молекула фермента каталазы, чудодейственным образом, лишь за одну секунду, разрушает связи в 10 тыс. молекул перекиси водорода, которые образуются в процессе окислительных реакций организма, и превращает их в воду и кислород.

Они могут контролировать все необходимые процессы расщепления, дыхания, кровообращения, синтеза и обмена веществ, размножения. Без их участия невозможно мышечное сокращение и проведение нервных импульсов. Даже отсутствие одного из тысячной армии энзимов, может привести к серьезным последствиям.

Мне понравилось одно сравнение, которое я встретила на одном из форумов обсуждаемых этот вопрос. Поскольку, без fermentum не обходится ни одна химическая реакция в организме, ни один процесс, связанный с обменом веществ или генетической информацией. Один из собеседников сравнивает их с рабочими, без которых никак не обойтись, если бы вы собирались строить свой дом.

Любой элемент живого организма имеет собственный набор весьма непростых и очень интересных биокатализаторов. В момент полного исключения, либо значительного снижения какого-либо из них, в человеческом организме могут происходить сильные изменения, способные привести к той или иной патологии.

Где они находятся

Основная их часть связана с определенными клеточными органоидами, где и проявляют свои функции. В ядрах клеток находятся энзимы, ответственные за синтез ДНК и построение РНК (по транскрипции ДНК), в митохондриях находятся биокатализаторы, ответственные за пополнение энергии, а те которые способствуют разрыву связей между аминокислотами, образующими белок или нуклеиновыми кислотами «живут» в лизосомах.

Какие условия благоприятны для биокатализаторов

В основном реакции с их участием проходят в слабощелочной, слабокислой или нейтральной среде. Но все же, для каждой молекулы есть различия в значениях pH среды.

Температурные показатели у всех теплокровных и у человека, наиболее благоприятны при значениях от 37 — до 40 градусов.

А вот у растений, даже в период зимнего отдыха, при температуре ниже 0 градусов, активность биокатализаторов не прекращается.

Но температура выше 70 градусов для них губительна, поскольку по своему строению они являются белковыми молекулами и при таком показателе происходит их денатурация (разрушение).

Классификация

Известны 2 ферментные группы с учетом формы их строения:

1. Простые, имеющие белковую природу. Они самостоятельно вырабатываются организмом.
2. Сложные, имеющие небелковое основание и белковые компоненты. К небелковым молекулам относятся вещества, не имеющие способности синтезироваться в живом организме и поэтому попадают в него вместе с потребляемыми продуктами. Их принято называть коферментами. К таким веществам относятся: все витамины группы В, С и некоторое число микроэлементов.

Подразделение по функциональности. Например, пищеварительные, отвечающие за все процессы расщепления питательных веществ. Такие молекулы в большей части располагаются в слюне, а также во всех слизистых оболочках, желудка и поджелудочной.

По типу катализируемых реакций , в медицине выделяются:

• амилазу, которая способствует расщеплению сложного сахара до простого (фермент в последствии может принимать активное участие во всех процессах жизнедеятельности);
• липазу, принимающую активное участие в гидролизе жирных кислот и способствует разбитию жиров до таких компонентов, которые в последствии будут легко усваиваться организмом;
• протеазу, способствующую расщеплению белков до состояния аминокислот.

Имеются и метаболические . Они принимают достаточно активное участие в окислительно-восстановительных реакциях, а также в синтезе белка.

Защитные ферменты , принимающие активное участие в защите всего организма. Они способны предотвратить возникновение вредоносных бактерий, а также вирусов, а в случае их попадания, в состоянии оказать достойное противостояние.

Самым важным ферментом этой группы является лизоцим, способствующий полному расщеплению оболочки болезнетворной бактерии, после чего происходит активация большого количества иммунных реакций, способных, в свою очередь, защитить организм от возможных процессов воспаления.

По выполняемым функциям :

Функции у всех разные. Каждый из них выполняет (катализирует) только один биохимический процесс. Согласно типам катализируемых реакций, ферменты подразделяются на несколько классов:

1. Оксидоредуктазы. Эта группа принимает активное участие во всех окислительно-восстановительных реакциях. В процессе реакций ферменты помогают переносить электроны и водород и катализируют окислительные процессы. К ним относятся: дегидрогеназа, пероксидаза, оксидаза),
2. Трансферазы. Они несут огромную ответственность за перенос всех атомных групп, карбоксильных, амино-, сульфо-формильных и фосфорильных, а также способствуют расщеплению и синтезу белка.
3. Гидролазы. Способствует расщеплению ненужных связей и помогает водным молекулам встраиваться в общий состав организма. Известные представители этой группы: уреаза, фосфотаза, астераза, амилаза, липаза, гликозидаза),
4. Изомеразы. Являются некими преобразователями всевозможных веществ в организме.
5. Лиазы. Принимают активное участие в тех реакциях, которые способствуют образованию метаболических веществ и воды, (путем отщепления СО2, Н2О, NН3) от исходного вещества. К ним относятся: лиаза, декаминаза, декарбоксилаза, дегидратаза,
6. Лигазы. Способствуют превращению сложных веществ в простые. Принимают активное участие в синтезе белков, углеводов, жирных кислот.

Опасен ли дефицит биокатализаторов для здоровья

Недостаточность энзимов по своему происхождению подразделяется на 2 типа – это врожденная и приобретенная. В первом случае такой недуг способен активно развиваться на генном уровне, либо на фоне нарушений или недугов железы поджелудочной. При этом, может быть оказано любое лечение, все зависит оттого, что именно спровоцировало недуг.

Врожденный недостаток энзимов, равно как их переизбыток приводит к развитию заболеваний и даже смерти, а заболеваний несколько и их объединяют в группу под названием энзимопатии.

• Когда нарушается синтез катализатора, ответственного за преобразование галактозы в глюкозу, возникает наследственное заболевание у детей — галактоземия.
• При фенилкетонурии — нарушается психическая деятельность из-за неспособности организма синтезировать энзим, который участвует в превращении фенилаланина в тирозин.

Поэтому, по активности этих веществ в моче, крови, семенной жидкости или спинно-мозговой, можно установить тот или иной диагноз. Для этого сдаются анализы на ферменты, которые позволяют выявить заболевания на ранней стадии их развития, например, панкреатит и нефрит, вирусный гепатит и инфаркт миокарда.

Причины нехватки энзимов у детей

Что касается приобретенной степени развития заболевания у детей, то недуг возникает в результате некоторых перенесенных патологий:

• те или иные заболевания поджелудочной;
• всевозможные инфекционные болезни;
• любые заболевания с тяжелым течением;
• нарушение кишечной флоры;
• интоксикации при чрезмерном использовании тех или иных медикаментозных препаратов;
• пребывания в достаточно неблагоприятной экологической обстановке;
• при истощении организма, которое было вызвано недостатком белка и полезных витаминов.

Основными причинами наличия недостаточности у детей до года являются инфицирование всего организма и плохое питание. Конечно же, спровоцировать подобного рода нарушения могут и иные факторы.

Как отдельный недуг, нехватка биокатализаторов отрицательно воздействует на все процессы пищеварения. Любое проявление недуга сказывается на самочувствии ребенка и характере его стула.

Симптоматикой является:

• наличие жидкого кала;
• значительное понижение аппетита малыша;
• чувство тошноты и даже рвота;
• ребенок начинает резко и беспричинно худеть;
• физическое развитие притупляется;
• может появиться вздутие живота, а также некоторые болезненные ощущения, которые могут быть вызваны процессами гниения пищи.

То, что у малыша начинает развиваться заболевание, с легкостью можно распознать по внешнему виду ребенка. Он становится очень вялым, отсутствует аппетит, а процесс опорожнения происходит более 8 раз в день. Такая симптоматика очень напоминает инфицирование кишечника, но специалист-гастроэнтеролог способен распознать недуг по результатам анализа кала.

Недостаточное количество энзимов в организме оказывает негативное влияние на все существующие характеристики стула. В таком случае, симптоматика ярко выражена пенистым калом, который имеет достаточно неприятный кисловатый запах и выделяется в сильно жидкостном виде.

Такое изменение дефекации говорит о том, что в организме преобладает большое количество углеводов. Дефицит биокатализаторов способен проявляться различными проблемами, связанными с пищеварением. Постоянно жидкий стул, вялое состояние и необъяснимое вздутие живота являются основными симптомами наличия патологии.

Меры воздействия

Когда у ребенка обнаруживают такой недуг, специалисты часто назначают соблюдение специальной диеты. В это время из рациона питания малыша необходимо полностью исключить глютеносодержащие продукты. Врачи рекомендуют употребление картофельного пюре, рисовой крупы, а также свежих овощей и фруктов.
Если заболевание носит у ребенка наследственный характер, то в таком случае ему назначается пожизненная диета. Кроме того, нужно будет постоянно употреблять препараты, помогающие нормальной жизнедеятельности.

Где используются ферменты человеком

Биокатализаторы, как активные белковые молекулы, способствующие превращению одних веществ в другие, широко используются человеком, благодаря своим способностям сохранять свойства и функции вне организма.

• Протеолитический фермент папайя, который выделяют из сока одноименного плода, используют для производства пива и размягчения мяса;
• пепсином пользуются для производства каш быстрого приготовления;
• трипсином — для производства продуктов питания детского;
• реннин, полученный из желудка телят, используют при варке сыров.

Каталазу применяют для расщепления в резиновой и пищевой промышленности.

А пектидазу и целлюлозу, расщепляющие полисахаридные цепочки, используют для осветления фруктовых соков.

Их широко используют в фармакологии для производства лекарственных препаратов.

• Чем полезна и как приготовить дома ферментированную пищу, вы узнаете из статьи:

Таким образом, ферменты или биокатализаторы, являются активными белками, без которых жизнь человека невозможна. Понимая их функции не стоит пренебрегать рекомендациями врачей. Роль ферментов направлена на улучшение работы клеточных структур, что ведет к слаженной деятельности всего организма.

Здоровья вам, уважаемые читатели!

☀ ☀ ☀

В статьях блога используются картинки, из открытых источников Интернета. Если вы, вдруг, увидите свое авторское фото, сообщите об этом редактору блога через форму . Фотография будет удалена, либо будет поставлена ссылка на ваш ресурс. Спасибо за понимание!

Организм человека состоит из огромного числа живых клеток. Клетка считается единицей живого организма, она состоит из структурных тел, между которыми протекают биохимические реакции. Важным компонентом, который контролирует проведение химических процессов, являются ферменты.

Роль ферментов в организме

Фермент представляет собой белок, который ускоряет протекание химических реакций, главным образом он служит активатором расщепления и образования новых веществ в организме.

Ферменты служат катализаторами биохимических реакций. Они значительно ускоряют процесс жизнедеятельности. Контролируют процессы расщепления, синтеза, обмена веществ, дыхания, кровообращения, без них не проходят реакции по сокращению мышц и проведению нервных импульсов. Каждый структурный элемент содержит свой уникальный набор ферментов, и при исключении или снижении содержания одного фермента происходят значительные изменения в организме, ведущие к появлению патологий.

Классификация ферментов

В зависимости от строения, выделяют две группы ферментов.

• Простые ферменты имеют белковую природу. Они вырабатываются организмом.
• Сложные ферменты, состоящие из белкового компонента и небелкового основания. Небелковые компоненты не синтезируются в теле человека и поступают к нам вместе с питательными веществами, они называются коферментами. К веществам небелковой природы, входящим в состав ферментов, относятся витамины группы В, витамин С, некоторые микроэлементы.

Ферменты классифицируют по выполняемым функциям и типу катализируемых реакций.

По функциям ферменты подразделяют на:

1. Пищеварительные, отвечают за процессы расщепления питательных веществ, находятся главным образом в слюне, слизистых оболочках, поджелудочной железе и желудке. Известны такие ферменты как:
   • амилаза, она расщепляет сложные сахара (крахмал) до простых, сахарозы и мальтозы, которые затем могут участвовать в процессах жизнедеятельности организма;
   • липаза участвует в гидролизе жирных кислот, разбивает жиры до компонентов, усваиваемых организмом;
   • протеазы регулируют расщепление белков до аминокислот.
2. Метаболические ферменты контролируют процессы обмена веществ на клеточном уровне, участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, синтезе белка. К ним относятся: аденилатциклазы (регулируют энергетический обмен), протеинкиназы и протеиндефосфотаза (участвуют в процессе фосфорилирования и дефосфорилирования).
3. Защитные участвуют в реакциях противостояния организма вредным бактериям и вирусам. Важным ферментом является лизоцим, он расщепляет оболочки вредоносных бактерий и активирует ряд иммунных реакций, которые защищают организм от воспалительных реакций.

По типу реакций ферменты подразделяются на 6 классов:

1. Оксидоредуктазы. Многочисленная группа ферментов, которая участвует в окислительно-восстановительных реакциях.
2. Трансферазы. Эти ферменты отвечают за перенос атомных групп, и участвуют в расщеплении и синтезе белков.
3. Гидролазы, расщепляют связи и способствуют молекулам воды встраиваться в состав веществ организма.
4. Изомеразы, катализируют реакции, при которых в реакцию вступает одно вещество и образуется одно вещество, которое в последующем участвует в процессе жизнедеятельности. Таким образом изомеразы служат преобразователями различных веществ.
5. Лиазы участвуют в реакциях, при которых образуются вещества метаболизма и вода.
6. Лигазы, обеспечивают образование сложных веществ из более простых. Участвуют в синтезе аминокислот, углеводов, белков.

Почему возникает и чем опасен дефицит ферментов

При недостатке ферментов начинаются сбои в общей системе организма, которые ведут к серьезным заболеваниям. Для поддержания оптимального баланса ферментов в организме необходимо сбалансировать свое питание, так как эти вещества синтезируются из элементов, которые мы употребляем в пищу. Поэтому очень важно обеспечить поступление микроэлементов, витаминов, полезных углеводов, белков. Они главным образом находятся в свежих фруктах, овощах, нежирном мясе, субпродуктах и рыбе, приготовленных на пару или запечённых.

Скудный рацион, употребление алкоголя, фастфуда, энергетических и синтетических напитков, а также пищи, содержащей большое количество красителей и усилителей вкуса, отрицательно сказываются на работе поджелудочной железы. Именно она синтезирует ферменты, отвечающие за расщепление и преобразование питательных веществ. Сбои работы ферментативной активности поджелудочной железы приводят к

Ферменты - это "рабочие лошадки" нашего организма. Если заглянуть в академический справочник, то можно выяснить, что слово ферменты в переводе с латыни, означают закваску. И именно благодаря такой вот закваске, в нашем организме ежесекундно происходит огромное количество химических процессов.

Каждый их этих химических процессов имеет свою специализацию. Во время одного, перевариваются белки, во время другого – жиры, ну а третий отвечает за усвоение углеводов. Кроме того, ферменты способны преобразовывать одно вещество в другое, более важное для организма в настоящий момент.

Продукты богатые ферментами:

Общая характеристика ферментов

Открытие ферментов произошло в 1814 году, благодаря превращению крахмала в сахар. Такое превращение случилось в результате воздействия фермента амилазы, выделенного из проростков ячменя.

В 1836 году был открыт фермент, названный в последствии пепсином. Он вырабатывается в нашем желудке самостоятельно, и при помощи соляной кислоты активно расщепляет белки. Пепсин активно используется и в сыроварении. А в дрожжевой трансформации спиртовое брожение вызывает фермент под названием зимаза.

По химической структуре ферменты относятся к классу белков. Это биокатализаторы, осуществляющие превращение веществ в организме. Ферменты по своему назначению делятся на 6 групп: лиазы, гидролазы, оксидоредуктазы, трансферазы, изомеразы и лигазы.

В 1926 году энзимы были впервые выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде. Таким образом, появилась возможность использовать их в составе медицинских препаратов для улучшения способности организма к перевариванию пищи.

Сегодня науке известно большое количество всевозможных ферментов, некоторые из которых выпускаются фармацевтической промышленностью в качестве медикаментов и БАДов.

Большой востребованностью сегодня пользуется панкреатин, извлекаемый из поджелудочной железы крупного рогатого скота, бромелайн (ананасовый энзим), папаин, полученный их экзотического фрукта папайи. А в жирных продуктах растительного происхождения, например, в авокадо, и в поджелудочной железе животных и человека содержится фермент липаза, участвующий в расщеплении жиров.

Суточная потребность в ферментах

Общее количество ферментов, необходимых организму для полноценного функционирования в течение суток, рассчитать сложно, из-за большого количества энзимов, существующих в нашем организме в самых разных количествах.

Если в желудочном соке содержится мало протеолитических ферментов, тогда количество продуктов содержащих необходимые ферменты следует увеличить. Панкреатин, например, назначается в размере, начиная от 576 мг в день и заканчивая, при необходимости, увеличенной в 4 раза дозировкой этого медицинского препарата.

Потребность в ферментах возрастает:

• при вялой работе желудочно-кишечного тракта;
• при некоторых заболеваниях органов пищеварения;
• лишнем весе;
• слабом иммунитет;.
• интоксикациях организма;
• в преклонном возрасте, когда собственные ферменты хуже вырабатываются.

Потребность в ферментах снижается:

• в случае повышенного количества протеолитических ферментов желудочного сока;
• индивидуальной непереносимости продуктов и препаратов, содержащих ферменты.

Полезные свойства ферментов и их влияние на организм

Ферменты участвуют в процессе пищеварения, помогая организму перерабатывать пищу. Они нормализуют обмен веществ, способствуя снижению веса. Укрепляют иммунитет, выводят из организма токсины.

Способствуют обновлению клеток организма и ускоряют процесс самоочищения организма. Преобразовывают питательные вещества в энергию. Ускоряют заживление ран.

Кроме того, пища богатая ферментами, увеличивает количество антител, которые успешно борются с инфекциями, укрепляя тем самым наш иммунитет. Присутствие в пище пищеварительных ферментов способствует ее переработке и надлежащему всасыванию питательных веществ.

Взаимодействие с эссенциальными элементами

Тесно взаимодействуют с энзимами главные компоненты нашего организма – белки, жиры, углеводы. Витамины также способствуют более активной работе некоторых ферментов.

Для активности ферментов необходимо кислотно-щелочное равновесие организма, наличие коферментов (производных витаминов) и кофакторов. А также отсутствие ингибиторов – определенных веществ, продуктов обмена, подавляющих активность ферментов во время химических реакций.

Признаки недостатка ферментов в организме:

• нарушения в работе желудочно-кишечного тракта;
• общая слабость;
• недомогание;
• боль в суставах;
• ахилический гастрит;
• повышенный нездоровый аппетит.

Признаки избытка ферментов в организме:

• головная боль;
• раздражительность;

Факторы, влияющие на содержание ферментов в организме

Регулярное употребление продуктов, содержащих ферменты, помогает восполнить недостаток необходимых энзимов в организме. Но для их полноценного усвоения и жизнестойкости, необходимо обеспечить определенное кислотно-щелочное равновесие, свойственное только здоровому организму.

ФЕРМЕНТЫ, органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются катализаторами.

Ферменты (от лат. fermentum – брожение, закваска) иногда называют энзимами (от греч. en – внутри, zyme – закваска). Все живые клетки содержат очень большой набор ферментов, от каталитической активности которых зависит функционирование клеток. Практически каждая из множества разнообразных реакций, протекающих в клетке, требует участия специфического фермента. Изучением химических свойств ферментов и катализируемых ими реакций занимается особая, очень важная область биохимии – энзимология.

Многие ферменты находятся в клетке в свободном состоянии, будучи просто растворены в цитоплазме; другие связаны со сложными высокоорганизованными структурами. Есть и ферменты, в норме находящиеся вне клетки; так, ферменты, катализирующие расщепление крахмала и белков, секретируются поджелудочной железой в кишечник. Секретируют ферменты и многие микроорганизмы.

Действие ферментов

Ферменты, участвующие в фундаментальных процессах превращения энергии, таких, как расщепление сахаров, образование и гидролиз высокоэнергетического соединения аденозинтрифосфата (АТФ), присутствуют в клетках всех типов – животных, растительных, бактериальных. Однако есть ферменты, которые образуются только в тканях определенных организмов.

Так, ферменты, участвующие в синтезе целлюлозы, обнаруживаются в растительных, но не в животных клетках. Таким образом, важно различать «универсальные» ферменты и ферменты, специфичные для тех или иных типов клеток. Вообще говоря, чем более клетка специализирована, тем больше вероятность, что она будет синтезировать набор ферментов, необходимый для выполнения конкретной клеточной функции.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра.

Активность ферментов

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует.

Классификация ферментов

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза». Например, если вещество - лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.