Az enzimek és a szervetlen katalizátorok közötti különbség az. Szervetlen katalizátorok és biológiai enzimek összehasonlítása

Minden életfolyamat alapja az enzimek által katalizált kémiai reakciók ezrei. Az enzimek jelentőségét I. P. Pavlov pontosan és képletesen meghatározta, nevezve őket "az élet aktivátorai". Az enzimműködés zavara ahhoz vezet súlyos betegségek- fenilketonuria, glikogenózis, galaktoszémia, tirozinemia vagy az életminőség jelentős csökkenése - dyslipoproteinémia, hemofília.

Ismeretes, hogy egy kémiai reakció megvalósításához az szükséges, hogy a reagáló anyagok összenergiája nagyobb legyen, mint az ún. energiagát reakciók. Az energiagát nagyságának jellemzésére Arrhenius bevezette a fogalmat aktiválási energia. A kémiai reakcióban az aktiválási energia leküzdése vagy a kölcsönhatásban lévő molekulák energiájának növelésével, például hevítéssel, besugárzással, nyomásnöveléssel, vagy a reakcióhoz szükséges energiaköltségek (azaz aktiválási energia) katalizátorok használatával valósul meg.

Aktivációs energia enzimmel és anélkül

Működésüknél fogva az enzimek biológiai katalizátorok. Az enzimek hatásának lényege, valamint szervetlen katalizátorok, ez:

• a reaktánsok molekuláinak aktiválásában,
• a reakciót több szakaszra bontva, amelyek mindegyikének energiagátja alacsonyabb, mint a teljes reakcióé.

Energetikailag azonban lehetséges reakciók Az enzimek nem katalizálnak, csak felgyorsítják azokat a reakciókat, amelyek adott körülmények között lejátszódhatnak.

Hasonlóságok és különbségek az enzimek és a szervetlen katalizátorok között

A reakciók enzimek segítségével történő felgyorsítása nagyon jelentős, például:

A. Az ureáz 10-13-szorosára gyorsítja a meglehetősen stabil karbamid ammóniává és vízzé történő bomlási reakcióját, ezért fertőzés során húgyúti(bakteriális ureáz megjelenése), a vizelet ammónia szagot kap.

B. Tekintsük a hidrogén-peroxid bomlási reakcióját:

2H 2 O 2 → O 2 + 2H 2 O

Ha a katalizátor nélküli reakciósebességet egységnek vesszük, akkor platinafekete jelenlétében a reakciósebesség 2 × 10 4-szeresére nő, és az aktiválási energia 18-ról 12 kcal/mol-ra csökken kataláz enzim jelenlétében, a reakciósebesség 2 × 10 11-szeresére nő 2 kcal/mol energiaaktiváció mellett.

1. Az enzimek katalitikus aktivitása nagyobb (egymilliószor nagyobb);

2. A katalitikus aktivitás nagyon megnyilvánul enyhe körülmények között(mérsékelt hőmérséklet 37-40ºС, normál nyomás közel semleges pH-érték 6,0÷8,0). Például a fehérje hidrolízis szervetlen savak és lúgok jelenlétében 100 °C-on és több tíz órán keresztül megy végbe. Enzimek részvételével ez a folyamat több tíz percig tart 30÷40ºС-on;

3. Az enzimek nagy hatásspecifitással rendelkeznek, azaz. mindegyik enzim alapvetően csak egy szigorúan meghatározott kémiai reakciót katalizál (például a platina több tucat kémiai reakciót katalizál);

4. Az enzimek aktivitása a sejtekben szigorúan ellenőrzött és szabályozott;

5. Ne okozzon semmilyen mellékhatást;

6. Az enzimek fehérjetermészetével kapcsolatos különbségek (hőlabilitás, a táptalaj pH-jától való függés, aktivátorok és inhibitorok jelenléte stb.).

Az enzimek szerkezete

Egészen a közelmúltig azt hitték, hogy abszolút minden enzim fehérje jellegű. De az 1980-as években katalitikus aktivitást fedeztek fel néhány kis molekulatömegű RNS-ben. Ezeket az enzimeket ún ribozimek . A többi, több mint 2000 jelenleg ismert enzim fehérje jellegű, és a fehérjék összes tulajdonsága jellemzi.

Szerkezetük szerint az enzimek a következőkre oszthatók:

Egyszerű vagy egykomponensű;

Komplex vagy kétkomponensű (holoenzimek).

Az egyszerű enzimek egyszerű fehérjék, és hidrolizálva csak aminosavakra bomlanak le. Az egyszerű enzimek közé tartoznak a hidrolitikus enzimek (pepszin, tripszin, ureáz stb.).

A komplex fehérjék összetett fehérjék, és a polipeptid láncokon kívül tartalmaznak egy nem fehérje komponenst is ( kofaktor ). A legtöbb enzim összetett fehérje.

A kétkomponensű enzim fehérje részét ún apoenzim.

A kofaktorok különböző erősségűek lehetnek az apoenzimmel.

Ha a kofaktor szorosan kapcsolódik a polipeptidlánchoz, akkor az ún protézis csoport . A protéziscsoport és az apoenzim között kovalens kötés van.

Ha a kofaktor könnyen elválasztható az apoenzimtől és képes önálló létezésre, akkor egy ilyen kofaktor ún. koenzim.

Az apoenzim és a koenzim között a kötések gyengék - hidrogén, elektrosztatikus stb.

A kofaktorok kémiai természete rendkívül változatos. A kofaktorok szerepét a kétkomponensű enzimekben:

1 - a legtöbb vitamin (E, K, Q, C, H, B 1, B 2, B 6, B 12 stb.);

2- nukleotid jellegű vegyületek (NAD, NADP, ATP, CoA, FAD, FMN), valamint számos más vegyület;

3 - liponsav;

4 - sok kétértékű fém (Mg 2+, Mn 2+, Ca 2+ stb.).

Az enzimek aktív helye.

Az enzimek olyan makromolekuláris anyagok, amelyek molekulatömege eléri a több milliót.Az enzimekkel kölcsönhatásba lépő szubsztrátok molekulái általában sokkal kisebb méretűek. Ezért természetes az a feltételezés, hogy nem a teljes enzimmolekula egésze lép kölcsönhatásba a szubsztráttal, hanem csak annak egy része, az enzim úgynevezett „aktív központja”.

Az enzim aktív központja a molekulájának egy része, amely közvetlenül kölcsönhatásba lép a szubsztrátokkal, és részt vesz a katalízisben.

Az enzim aktív központja a harmadlagos szerkezet szintjén jön létre. Ezért a denaturáció során, amikor a harmadlagos szerkezet megbomlik, az enzim elveszti katalitikus aktivitását. !

Az aktív központ pedig a következőkből áll:

- katalitikus központ amely az aljzat kémiai átalakítását végzi;

- szubsztrát központ („horgony” vagy érintkezési terület), amely biztosítja a szubsztrát enzimhez való kötődését, az enzim-szubsztrát komplex kialakulását.

Nem mindig lehet egyértelmű határvonalat húzni a katalitikus és a szubsztrát centrumok között, egyes enzimekben ezek egybeesnek vagy átfedik egymást.

Az enzimmolekulában az aktív centrumon kívül egy ún. allosztérikus központ . Ez egy enzimmolekula egy szakasza, amelyhez bizonyos kis molekulatömegű anyagot ( effektor ), megváltozik az enzim harmadlagos szerkezete. Ez az aktív hely konfigurációjának megváltozásához, következésképpen az enzim aktivitásának megváltozásához vezet. Ez az enzimaktivitás alloszterikus szabályozásának jelensége.

Sok enzim multimerek (vagy oligomerek ), azaz két vagy több alegységből áll protomerek(hasonlóan egy fehérje kvaterner szerkezetéhez).

Az alegységek közötti kötések többnyire nem kovalensek. Az enzim a maximális katalitikus aktivitást pontosan multimer formájában fejti ki. A protomerekké való disszociáció élesen csökkenti az enzim aktivitását.

Enzimek - a multimerek általában világos számú alegységet (2-4) tartalmaznak, pl. di- és tetramerek. Bár ismertek a hexa- és oktamerek (6-8), a trimerek és a pentamerek (3-5) pedig rendkívül ritkák.

A multimer enzimek ugyanabból vagy különböző alegységekből épülhetnek fel.

Ha alegységekből multimer enzimek jönnek létre különféle típusok, több izomerként is létezhetnek. Az enzimek többféle formáját izoenzimeknek (izoenzimeknek vagy izoenzimeknek) nevezik.

Például egy enzim 4 A és B típusú alegységből áll. 5 izomert képezhet: AAAA, AAAB, AABB, ABBB, BBBB. Ezek az izomer enzimek izoenzimek.

Az izoenzimek ugyanazt a kémiai reakciót katalizálják, általában ugyanazon a szubsztrátumon hatnak, de bizonyos tekintetben különböznek. fizikai és kémiai tulajdonságok(molekulatömeg, aminosav-összetétel, elektroforetikus mobilitás stb.), szervekben és szövetekben történő lokalizációval.

Az enzimek speciális csoportja az ún. multimer komplexek. Ezek olyan enzimrendszerek, amelyek katalizálják a szubsztrát átalakulásának egymást követő szakaszait. Az ilyen rendszereket a kötés erőssége és az enzimek szigorú térbeli szerveződése jellemzi, amely biztosítja a szubsztrát áthaladásának minimális útvonalát és átalakulásának maximális sebességét.

Példa erre egy multienzim komplex, amely oxidatív dekarboxilezést végez piroszőlősav. A komplex 3 típusú enzimből áll (M.v. = 4 500 000).

Az enzimek hatásmechanizmusa

Az enzimek hatásmechanizmusa a következő. Ha egy szubsztrátot enzimmel kombinálunk, instabil enzim-szubsztrát komplex képződik. Aktiválja a szubsztrát molekulát a következők miatt:

1. a kémiai kötések polarizációja a szubsztrát molekulában és az elektronsűrűség újraeloszlása;

2. a reakcióban részt vevő kötések deformációja;

3. a szubsztrát molekulák (S) konvergenciája és szükséges kölcsönös orientációja.

A szubsztrát molekula megfeszített konfigurációban, deformált állapotban rögzül az enzim aktív centrumában, ami a kémiai kötések erősségének gyengüléséhez vezet, és csökkenti az energiagát szintjét, azaz. a szubsztrát aktiválódik.

Az enzimatikus reakció folyamatában 4 szakaszt különböztetnek meg:

1 - szubsztrát molekula kapcsolódása egy enzimhez és enzim-szubsztrát komplex képződése;

2 - a szubsztrát változása az enzim hatására, elérhetővé téve egy kémiai reakcióhoz, pl. szubsztrát aktiválása;

3 - kémiai reakció;

4 - reakciótermékek elválasztása az enzimtől.

Ez felírható diagramként:

E + S ES ES* EP E + P

ahol: Е – enzim, S – szubsztrát, S* – aktivált szubsztrát, Р – reakciótermék.

Az 1. szakaszban a szubsztrát molekulának az a része, amely nem megy át kémiai átalakuláson, gyenge kölcsönhatások révén kapcsolódik a szubsztrát centrumhoz.

Az enzim-szubsztrát komplex (ES) létrejöttéhez három feltételnek kell teljesülnie, amelyek meghatározzák az enzimhatás magas specificitását.

Az enzim-szubsztrát komplex kialakulásának feltételei:

1 - szerkezeti megfelelőség a szubsztrát és az enzim aktív helye között. Fischer szerint illeszkedniük kell egymáshoz, "mint egy zár kulcsa". Ez a hasonlóság az enzim harmadlagos szerkezetének szintjén biztosított, azaz. az aktív funkcionális csoportjainak térbeli elrendezése központ.

2 Elektrosztatikus megfelelőség az enzim és a szubsztrát aktív centruma, ami ellentétes töltésű csoportok kölcsönhatásából adódik.

3 Az enzim harmadlagos szerkezetének rugalmassága „indukált konformitás”. Az erőltetett ill. indukált illeszkedés elmélete szerint az enzimmolekula katalitikusan aktív konfigurációja csak a szubsztrát rögzítésének pillanatában keletkezhet a „kéz-kesztyű” elv szerinti deformáló hatása következtében.

Az egy- és kétkomponensű enzimek hatásmechanizmusa hasonló.

Mind az apoenzim, mind a koenzim részt vesz az enzim-szubsztrát komplex kialakításában komplex enzimekben. Ebben az esetben a szubsztrát centrum általában az apoenzimen helyezkedik el, és a koenzim közvetlenül részt vesz a szubsztrát kémiai átalakulásában. A reakció utolsó szakaszában az apoenzim és a koenzim változatlan formában szabadul fel.

A 2. és 3. szakaszban a szubsztrát molekula átalakulása a kovalens kötések felszakadásával és lezárásával jár.

A kémiai reakciók végrehajtása után az enzim eredeti állapotába kerül, és a reakciótermékek elkülönülnek.

Specificitás

Egy enzim azon képességét, hogy katalizáljon egy bizonyos típusú reakciót, specifitásnak nevezzük.

A specifikusságnak három típusa van:

1. - relatív vagy csoportspecifikus - az enzim egy bizonyos típusú kémiai kötésre hat (például a pepszin enzim elhasítja a peptidkötést);

2. – abszolút specifikusság - az enzim csak egy szigorúan meghatározott szubsztrátra hat (például az ureáz enzim csak a karbamidban hasítja fel az amidkötést);

3. – sztöchiometrikus specifitás - az enzim csak az egyik sztereoizomerre hat (például a glükozidáz enzim csak a D-glükózt fermentálja, de az L-glükózra nem).

Az enzim specifitása biztosítja a metabolikus reakciók lefolyásának rendezettségét.

hasonlóságok az enzimek és	Az enzimek közötti különbség szervetlen katalizátorok
1. Csak a termodinamikailag lehetséges reakciókat gyorsítsa fel	1. Az enzimeket nagy specificitás jellemzi: szubsztrátspecifitás : ▪ abszolút (1 enzim - 1 szubsztrát), ▪ csoport (1 enzim - több hasonló szubsztrát) ▪ sztereospecificitás (az enzimek csak egy bizonyos Li vagy D sztereotípiájú szubsztrátjaival dolgoznak). katalitikus specifitás (az enzimek főként a kémiai reakciók egyik típusának reakcióit katalizálják - hidrolízis, redox stb.)
2. Nem változtatják meg a reakciók egyensúlyi állapotát, csak felgyorsítják annak elérését.	2. Magas hatásfok hatások: az enzimek 10 8 -10 14-szeresére gyorsítják a reakciókat.
3. Nem fogyasztják reakciókban	3. Az enzimek csak enyhe körülmények között működnek (t \u003d 36-37ºС, pH ~ 7,4, légköri nyomás), mert konformációs labilitással rendelkeznek - denaturáló szerek (pH, T, vegyszerek) hatására képesek megváltoztatni a molekula konformációját.
4. Cselekedj kis mennyiségben	4. A szervezetben az enzimek működése specifikusan szabályozott (a katalizátorok csak nem specifikusak)
5. Érzékeny az aktivátorokra és inhibitorokra	5. Széles hatástartomány (a szervezetben a legtöbb folyamatot enzimek katalizálják).

Jelenleg az enzimek tanulmányozása központi helyet foglal el a biokémiában, és független tudományként tartják számon. enzimológia . Az enzimológia eredményeit az orvostudományban diagnosztikára és kezelésre, a patológia mechanizmusainak tanulmányozására, ezen kívül más területeken, például a mezőgazdaságban, élelmiszeriparban, vegyiparban, gyógyszerészetben stb.

Az enzimek szerkezete

Metabolit - anyagcsere folyamatokban részt vevő anyag.

szubsztrát – olyan anyag, amely kémiai reakcióba lép.

Termék – kémiai reakció során keletkező anyag.

Az enzimekre jellemző a specifikus katalízis központok jelenléte.

aktív központ Az (Ac) az enzimmolekula része, amely specifikusan kölcsönhatásba lép a szubsztráttal, és közvetlenül részt vesz a katalízisben. Mint általában, egy fülkében (zsebben) található. Az Ac-ben két régió különböztethető meg: a szubsztrátkötő régió, szubsztrát terület (érintkezőpad) és valójában katalitikus központ .

A legtöbb szubsztrát legalább három kötést létesít az enzimmel, aminek köszönhetően a szubsztrát molekula csak az aktív helyhez kötődik lehetséges módja, amely biztosítja az enzim szubsztrátspecifitását. A katalitikus központ biztosítja a kémiai átalakulás útjának és az enzim katalitikus specificitásának megválasztását.

A szabályozó enzimek egy csoportja rendelkezik allosztérikus központok , amelyek az aktív központon kívül vannak. Az alloszterikus központhoz az enzimek aktivitását szabályozó „+” vagy „–“ modulátorok kapcsolhatók.

Vannak egyszerű enzimek, amelyek csak aminosavakból állnak, és összetettek, amelyek kis molekulatömegű, nem fehérje jellegű szerves vegyületeket (koenzimeket) és (vagy) fémionokat (kofaktorokat) is tartalmaznak.

Koenzimek - Ezek nem fehérje jellegű szerves anyagok, amelyek az aktív centrum katalitikus helyének részeként vesznek részt a katalízisben. Ebben az esetben a fehérje komponens ún apoenzim és egy komplex fehérje katalitikusan aktív formája - holoenzim . Így: holoenzim = apoenzim + koenzim.

Koenzimként működnek:

nukleotidok,

koenzim Q,

Glutation

vízben oldódó vitaminok származékai:

A fehérjéhez kovalens kötésekkel kötődő koenzimet nevezzük protézis csoport . Ilyenek például a FAD, FMN, biotin, liponsav. A protetikus csoport nem válik el a fehérje résztől. A fehérjéhez nem kovalens kötésekkel kötődő koenzimet nevezzük koszubsztrát . Ilyenek például az OVER +, NADP +. A koszubsztrát a reakció időpontjában kapcsolódik az enzimhez.

Enzim kofaktorok - ezek fémionok, amelyek számos enzim katalitikus aktivitásának megnyilvánulásához szükségesek. A kálium-, magnézium-, kalcium-, cink-, réz-, vas- stb. ionok kofaktorként működnek. Szerepük változatos, stabilizálják a szubsztrát molekulákat, az enzim aktív helyét, harmadlagos és kvaterner szerkezetét, biztosítják a szubsztrát megkötését és katalízisét. Például az ATP csak Mg 2+ -al együtt kapcsolódik a kinázokhoz.

Izoenzimek - ezek ugyanannak az enzimnek több formája, amelyek ugyanazt a reakciót katalizálják, de fizikai és kémiai tulajdonságaikban különböznek (affinitás a szubsztrátumhoz, a katalizált reakció maximális sebessége, elektroforetikus mobilitás, eltérő érzékenység az inhibitorokra és aktivátorokra, optimális pH és termikus stabilitás ). Az izoenzimek kvaterner szerkezetűek, amelyet páros számú alegység alkot (2, 4, 6 stb.). Az enzimek izoformái az alegységek különféle kombinációinak eredményeként jönnek létre.

Példa erre a laktát-dehidrogenáz (LDH), egy enzim, amely katalizálja a reverzibilis reakciót:

NADH 2 NAD +

piruvát ← LDH → laktát

Az LDH 5 izoforma formájában létezik, amelyek mindegyike 4 protomerből (alegységből) áll, 2 típusú M (izom) és H (szív) típusból. Az M és H típusú protomerek szintézisét két különböző genetikai lókusz kódolja. Az LDH izoenzimek a kvaterner szerkezet szintjén különböznek egymástól: LDH 1 (HHHH), LDH 2 (ÓÓÓ), LDH 3 (ÓÓMM), LDH 4 (HMMM), LDH 5 (MMMM).

A H és M típusú polipeptid láncok azonos molekulatömegűek, de az előbbiekben a karbonsavak, az utóbbiakban a diaminosavak dominálnak, így eltérő töltést hordoznak, és elektroforézissel szétválaszthatók.

A szövetekben zajló oxigén anyagcsere befolyásolja az LDH izoenzim összetételét. Ahol az aerob anyagcsere dominál, ott az LDH 1, LDH 2 (szívizom, mellékvese), ahol az anaerob anyagcsere az LDH 4, LDH 5 (vázizomzat, máj). A szervezet egyedfejlődésének folyamatában a szövetekben az oxigéntartalom és az LDH izoformák változása következik be. Az embrióban az LDH 4, LDH 5 dominál. Születés után egyes szövetekben megnövekszik az LDH 1, LDH 2 tartalma.

Az izoformák megléte növeli a szövetek, szervek és a szervezet egészének alkalmazkodóképességét a változó körülményekhez. Az izoenzim összetétel megváltoztatásával a szervek és szövetek metabolikus állapotát értékeljük.

Az enzimek lokalizációja és kompartmentalizálása a sejtben és a szövetekben.

A lokalizációs enzimek 3 csoportra oszthatók:

I – általános enzimek (univerzális)

II - szervspecifikus

III - organellum-specifikus

Általános enzimek szinte minden sejtben megtalálhatók, biztosítják a sejt létfontosságú tevékenységét, katalizálják a fehérje- és nukleinsav-bioszintézis reakcióit, a biomembránok és a fő sejtszervecskék képződését, valamint az energiacserét. A különböző szövetek és szervek közös enzimei azonban eltérő aktivitást mutatnak.

Szervspecifikus enzimek egy adott szervre vagy szövetre jellemző. Például: A májra - argináz. A vesék és a csontszövet számára - alkalikus foszfatáz. A prosztata mirigy számára - CP (savas foszfatáz). A hasnyálmirigy számára - α-amiláz, lipáz. A szívizom számára - CPK (kreatin-foszfokináz), LDH, AST stb.

Az enzimek a sejten belül is egyenlőtlenül oszlanak el. Egyes enzimek kolloidban oldott állapotban vannak a citoszolban, míg mások sejtszervecskékbe ágyazódnak (strukturált állapot).

Organellum-specifikus enzimek . A különböző organellumok sajátos enzimkészlettel rendelkeznek, amelyek meghatározzák funkcióikat.

Az organellum-specifikus enzimek az intracelluláris képződmények, organellumok markerei:

Sejtmembrán: ALP (alkáli foszfatáz), AC (adenilát-cikláz), K-Na-ATPáz

Citoplazma: glikolízis enzimei, pentóz ciklus.

EPR: hidroxilációt (mikroszómális oxidációt) biztosító enzimek.

Riboszómák: A fehérjeszintézisért felelős enzimek.

Mitokondriumok: oxidatív foszforiláció enzimei, TCA (citokróm-oxidáz, szukcinát-dehidrogenáz), zsírsavak β-oxidációja.

Sejtmag: RNS, DNS szintézisét biztosító enzimek (RNS polimeráz, NAD szintetáz).

Nucleolus: DNS-függő RNS polimeráz

Ennek eredményeként a sejtben kompartmentek (kompartmentek) képződnek, amelyek az enzimek halmazában és az anyagcserében különböznek (az anyagcsere kompartmentalizációja).

Az enzimek közül kiemelkedik egy kis csoport R szabályozó enzimek, amelyek a tevékenység megváltoztatásával képesek reagálni az adott szabályozási hatásokra. Ezek az enzimek minden szervben és szövetben jelen vannak, és a metabolikus útvonalak kezdetén vagy elágazásában lokalizálódnak.

Az összes enzim szigorú lokalizációja a génekben van kódolva.

Az organoorganellum-specifikus enzimek aktivitásának meghatározását plazmában vagy vérszérumban széles körben alkalmazzák a klinikai diagnosztikában.

Az enzimek osztályozása és nómenklatúrája

Elnevezéstan - az egyes vegyületek nevei, csoportjaik, osztályaik, valamint ezen nevek összeállításának szabályai. Az enzimek nómenklatúrája triviális (rövid munkacím) és szisztematikus. A Nemzetközi Biokémiai Unió által 1961-ben elfogadott szisztematikus nómenklatúra szerint lehetséges az enzim és katalizált reakciójának pontos azonosítása.

Osztályozás - valaminek a kiválasztott jellemzők szerinti felosztása.

Az enzimek osztályozása a katalizált kémiai reakció típusán alapul;

A kémiai reakciók 6 típusa alapján az ezeket katalizáló enzimeket 6 osztályba sorolják, amelyek mindegyikének több alosztálya és alosztálya van (4-13);

Minden enzimnek saját EK-kódja 1.1.1.1. Az első számjegy az osztályt, a második az alosztályt, a harmadik az alosztályt, a negyedik az enzim sorozatszámát jelöli az alosztályában (a felfedezés sorrendjében).

Az enzim neve 2 részből áll: 1 rész - a szubsztrát (szubsztrátok) neve, 2 rész - a katalizált reakció típusa. Vége - AZA;

A további információkat, ha szükséges, a végére írjuk, és zárójelbe tesszük: L-malát + NADP + ↔ PVC + CO 2 + NADH 2 L-malát: NADP + - oxidoreduktáz (dekarboxilező);

Az enzimek elnevezésének szabályaiban nincs egységes megközelítés.

Az enzimek olyan speciális fehérjék, amelyek a sejtekben képződnek, és képesek felgyorsítani a biokémiai folyamatokat, pl. ezek biológiai katalizátorok.

Számos enzim a katalitikus aktivitás megnyilvánulásához bizonyos nem fehérje jellegű anyagok - kofaktorok - jelenlétét igényli. A kofaktoroknak 2 csoportja van: fémionok (valamint néhány szervetlen vegyület) és koenzimek, amelyek szerves anyag. A koenzimek között vannak olyanok, amelyek fémeket tartalmaznak (vas a hemben, kobalt a kobalamidban).

Hasonlóságok az enzimek és a szervetlen katalizátorok között:

• 1. csak energetikailag lehetséges reakciókat katalizáljon;
• 2. ne változtassa meg az egyensúlyt reverzibilis reakciókban;
• 3. ne változtassa meg a reakció irányát;
• 4. a reakció következtében nem fogyasztják el.

Az enzimek és a szervetlen katalizátorok közötti különbségek (az enzimek általános tulajdonságai):

• 1. a szerkezet összetettsége;
• 2. nagy teljesítményű akció. Egy enzimegységet olyan mennyiségnek tekintünk, amely 1 μM anyag átalakulását 1 perc alatt katalizálja;
• 3. specifikusság;
• 4. ezek szabályozott aktivitású anyagok;

enyhe testkörülmények között dolgozzon.

Régóta megállapították, hogy minden enzim fehérje, és rendelkezik a fehérjék összes tulajdonságával. Ezért a fehérjékhez hasonlóan az enzimeket egyszerű és összetett csoportokra osztják.

Az egyszerű enzimek csak aminosavakból állnak - például pepszin, tripszin, lizozim.

Az összetett enzimek (holoenzimek) összetételükben egy aminosavakból álló fehérje rész - egy apoenzim - és egy nem fehérje rész - egy kofaktor. A kofaktort pedig koenzimnek vagy protéziscsoportnak nevezhetjük. Példa erre a szukcinát-dehidrogenáz (FAD-t tartalmaz) (a trikarbonsavciklusban), az aminotranszferázok (piridoxál-foszfátot tartalmaz) (funkció), a peroxidáz (hemet tartalmaz). A katalízis megvalósításához teljes értékű apoprotein és kofaktor komplexre van szükség, amelyek külön nem tudnak katalizálni.

A katalizált reakciók típusa szerint az enzimek 6 osztályba sorolhatók az enzimek hierarchikus osztályozása szerint (EC, EC - Enzyme Comission kód). A besorolást a Biokémia és Molekuláris Biológia Nemzetközi Szövetsége (Nemzetközi Biokémiai és Molekuláris Biológiai Unió) javasolta. Minden osztály alosztályokat tartalmaz, így egy enzimet négy, pontokkal elválasztott számból álló halmaz ír le. Például a pepszin neve EC 3.4.23.1. Az első szám nagyjából az enzim által katalizált reakció mechanizmusát írja le:

• 1. Az oxidációt vagy redukciót katalizáló oxidoreduktázok. Példa: kataláz, alkohol-dehidrogenáz
• 2. Transzferázok, amelyek katalizálják a kémiai csoportok átvitelét egyik szubsztrátmolekuláról a másikra. A transzferázok közül különösen megkülönböztethetők a kinázok, amelyek általában egy foszfátcsoportot visznek át egy ATP-molekuláról.
• 3. Kémiai kötések hidrolízisét katalizáló hidrolázok. Példa: észterázok, pepszin, tripszin, amiláz, lipoprotein lipáz
• 4. A kémiai kötések hidrolízis nélküli felszakítását katalizáló liázok kettős kötés képződésével az egyik termékben.
• 5. A szubsztrát molekulában bekövetkező szerkezeti vagy geometriai változásokat katalizáló izomerázok.
• 6. A szubsztrátok közötti kémiai kötések kialakulását katalizáló ligázok az ATP hidrolízis következtében. Példa: DNS polimeráz

Szervetlen enzimkatalizátorok összehasonlítása Összehasonlítás jelei Szervetlen katalizátorok Enzimek 1. Kémiai jelleg 2. Szelektivitás 3. Optimális pH 4. Hőmérséklet tartományok 5. A kat szerkezetének változása a reakció során 6. A reakciósebesség növelése.

Szervetlen enzimkatalizátorok összehasonlítása Az összehasonlítás jelei Szervetlen katalizátorok Enzimek 1. Kémiai természet 1 vagy több elemből alkotott kis molekulatömegű anyagok. Fehérjék - nagy molekulatömegű polimerek 2. Szelektivitás Alacsony, univerzális kat - Pt gyorsítja a szorzót. reakciók. Magas. Minden körzetnek szüksége van egy saját enzimre. 3. Optimális pH Erősen savas vagy lúgos Kis tartomány, mindegyik. szerv – a sajátja. 4. Hőmérséklet-tartományok Nagyon szélesek, 35-42 fok, majd denaturált. 5. Változások a kat szerkezetében a reakció során Kissé, vagy egyáltalán nem változik. Erősen megváltoznak, és a reakció végén visszaállnak az eredeti szerkezetre. 6. A reakciósebesség növelése. 100-szor 10-től a 8. hatványig 10-től a 12. hatványig.

Általános: képes vízben oldódni és kolloid oldatokat képezni; növeli a reakció sebességét; nem fogyasztják el a reakcióban; amfoter; jelenlétük nem befolyásolja a reakciótermékek tulajdonságait; a színreakciók lefolyása jellemző; megváltoztatni az aktiválási energiát, amelynél a reakció bekövetkezhet; ne változtassa meg jelentősen a hőmérsékletet, amelyen a reakció végbemegy; denaturálódni és hidrolízisre képes.

Specifikus: A legmagasabb aktivitás kombinációja szigorú feltételekkel; A művelet sajátossága a "kulcs - zár" vagy "kéz - kesztyű" elvén; Stabilitás; A hatás visszafordíthatósága: E + S ES E + P, ahol E egy enzim; S-szubsztrát, P-reakciótermék, ES-enzim-szubsztrát komplex.

Az enzimek szerepe a szervezetek létfontosságú tevékenységében: Veleszületett anyagcserezavarok; Anyagok interkonverziói; biokémiai forradalom; Energia átalakítás; Bioszintézis; Gyógyszertan; membrán ultrastruktúra; genetikai készülékek; Étel; Sejtanyagcsere; Katalízis; Fiziológiai szabályozás; bakteriális fermentáció.