ENZÝMY
organickej hmoty proteínovej povahy, ktoré sa syntetizujú v bunkách a mnohokrát urýchľujú reakcie v nich prebiehajúce bez toho, aby prešli chemickými transformáciami. Látky, ktoré majú podobný účinok, existujú v neživej prírode a nazývajú sa katalyzátory. Enzýmy (z lat. fermentum – kvasenie, kvas) sa niekedy nazývajú enzýmy (z gréckeho en – vnútro, zyme – kvas). Všetky živé bunky obsahujú veľmi veľký súbor enzýmov, ktorých katalytická aktivita určuje fungovanie buniek. Takmer každá z mnohých rôznych reakcií prebiehajúcich v bunke vyžaduje účasť špecifického enzýmu. Študovať chemické vlastnosti Enzýmy a reakcie, ktoré katalyzujú, sú predmetom špeciálnej, veľmi dôležitej oblasti biochémie - enzymológie. Mnohé enzýmy sú v bunke vo voľnom stave, jednoducho rozpustené v cytoplazme; iné sú spojené so zložitými, vysoko organizovanými štruktúrami. Existujú aj enzýmy, ktoré sa bežne nachádzajú mimo bunky; Enzýmy, ktoré katalyzujú rozklad škrobu a bielkovín, sú teda vylučované pankreasom do čreva. Vylučované enzýmami a mnohými mikroorganizmami. Prvé údaje o enzýmoch boli získané zo štúdia procesov fermentácie a trávenia. L. Pasteur významne prispel k štúdiu fermentácie, ale veril, že iba živé bunky môžu vykonávať zodpovedajúce reakcie. Na začiatku 20. stor. E. Buchner ukázal, že fermentáciu sacharózy za vzniku oxidu uhličitého a etylalkoholu možno katalyzovať bezbunkovým kvasinkovým extraktom. Tento dôležitý objav podnietil izoláciu a štúdium bunkových enzýmov. V roku 1926 J. Sumner z Cornell University (USA) izoloval ureázu; bol to prvý prakticky získaný enzým čistej forme. Odvtedy bolo objavených a izolovaných viac ako 700 enzýmov, no oveľa viac ich existuje v živých organizmoch. Identifikácia, izolácia a štúdium vlastností jednotlivých enzýmov zaujíma ústredné miesto v modernej enzymológii. Enzýmy zapojené do základných procesov premeny energie, ako je štiepenie cukrov a tvorba a hydrolýza vysokoenergetickej zlúčeniny adenozíntrifosfátu (ATP), sú prítomné vo všetkých typoch buniek – živočíšnych, rastlinných, bakteriálnych. Existujú však enzýmy, ktoré sa produkujú iba v tkanivách určitých organizmov. Enzýmy zapojené do syntézy celulózy sa teda nachádzajú v rastlinných bunkách, ale nie v živočíšnych. Preto je dôležité rozlišovať medzi „univerzálnymi“ enzýmami a enzýmami špecifickými pre určité typy buniek. Všeobecne povedané, čím je bunka špecializovanejšia, tým je pravdepodobnejšie, že bude syntetizovať súbor enzýmov potrebných na vykonávanie konkrétnej bunkovej funkcie.
Enzýmy sú ako bielkoviny. Všetky enzýmy sú proteíny, jednoduché alebo komplexné (t. j. obsahujúce spolu s proteínovou zložkou aj neproteínovú časť).
Pozri tiež PROTEÍNY. Enzýmy sú veľké molekuly s molekulovou hmotnosťou v rozmedzí od 10 000 do viac ako 1 000 000 daltonov (Da). Pre porovnanie to uvádzame hmotnosti známych látok: glukóza - 180, oxid uhličitý - 44, aminokyseliny - od 75 do 204 Da. Enzýmy, ktoré katalyzujú rovnaké chemické reakcie, ale izolované z buniek odlišné typy, líšia sa vlastnosťami a zložením, ale zvyčajne majú určitú podobnosť v štruktúre. Štrukturálne vlastnosti enzýmov potrebné na ich fungovanie sa ľahko stratia. Pri zahrievaní teda nastáva reštrukturalizácia proteínového reťazca sprevádzaná stratou katalytickej aktivity. Dôležité sú aj alkalické alebo kyslé vlastnosti roztoku. Väčšina enzýmov funguje najlepšie v roztokoch, ktorých pH je blízke 7, keď je koncentrácia iónov H+ a OH- približne rovnaká. Je to spôsobené tým, že štruktúra molekúl proteínov, a teda aj aktivita enzýmov, silne závisí od koncentrácie vodíkových iónov v médiu. Nie všetky proteíny prítomné v živých organizmoch sú enzýmy. Odlišnú funkciu teda plnia štrukturálne proteíny, mnohé špecifické krvné proteíny, proteínové hormóny atď.
Koenzýmy a substráty. Mnohé enzýmy s veľkou molekulovou hmotnosťou vykazujú katalytickú aktivitu iba v prítomnosti špecifických látok s nízkou molekulovou hmotnosťou nazývaných koenzýmy (alebo kofaktory). Väčšina vitamínov a mnohé minerály zohrávajú úlohu koenzýmov; preto sa musia do tela dostávať s potravou. Vitamíny PP ( kyselina nikotínová niacín) a riboflavín sú napríklad súčasťou koenzýmov nevyhnutných pre fungovanie dehydrogenáz. Zinok je koenzým karboanhydrázy, enzýmu, ktorý katalyzuje uvoľňovanie oxidu uhličitého z krvi, ktorý sa odstraňuje z tela spolu s vydychovaným vzduchom. Železo a meď slúžia ako zložky respiračného enzýmu cytochróm oxidáza. Látka, ktorá prechádza transformáciou v prítomnosti enzýmu, sa nazýva substrát. Substrát sa naviaže na enzým, ktorý urýchľuje štiepenie niektorých chemických väzieb v jeho molekule a tvorbu iných; výsledný produkt sa oddelí od enzýmu. Tento proces je reprezentovaný nasledovne:

Produkt možno tiež považovať za substrát, pretože všetky enzymatické reakcie sú do tej či onej miery reverzibilné. Je pravda, že rovnováha je zvyčajne posunutá smerom k tvorbe produktu a spätnú reakciu môže byť ťažké zistiť.
Mechanizmus účinku enzýmov. Rýchlosť enzymatickej reakcie závisí od koncentrácie substrátu [[S]] a množstva prítomného enzýmu. Tieto množstvá určujú, koľko molekúl enzýmu sa spojí so substrátom a rýchlosť reakcie katalyzovanej týmto enzýmom závisí od obsahu komplexu enzým-substrát. Vo väčšine situácií, ktoré zaujímajú biochemikov, je koncentrácia enzýmu veľmi nízka a substrát je prítomný v nadbytku. Okrem toho biochemici študujú procesy, ktoré dosiahli ustálený stav, pri ktorom sa tvorba komplexu enzým-substrát vyrovnáva jeho premenou na produkt. Za týchto podmienok je závislosť rýchlosti (v) enzymatickej transformácie substrátu od jeho koncentrácie [[S]] opísaná Michaelis-Mentenovou rovnicou:

kde KM je Michaelisova konštanta, charakterizujúca aktivitu enzýmu, V je maximálna reakčná rýchlosť pri danej celkovej koncentrácii enzýmu. Z tejto rovnice vyplýva, že pri malom [[S]] sa rýchlosť reakcie zvyšuje úmerne koncentrácii substrátu. Pri dostatočne veľkom náraste však táto proporcionalita zmizne: rýchlosť reakcie prestane závisieť od [[S]] - nasýtenie nastane, keď sú všetky molekuly enzýmu obsadené substrátom. Objasnenie mechanizmov pôsobenia enzýmov vo všetkých detailoch je záležitosťou budúcnosti, ale niektoré ich dôležité vlastnosti už boli stanovené. Každý enzým má jedno alebo viac aktívnych miest, na ktoré sa substrát viaže. Tieto centrá sú vysoko špecifické, t.j. „rozpoznať“ iba „svoj“ substrát alebo blízko príbuzné zlúčeniny. Aktívne centrum je tvorené špeciálnymi chemickými skupinami v molekule enzýmu, ktoré sú voči sebe určitým spôsobom orientované. Strata enzymatickej aktivity, ku ktorej dochádza tak ľahko, je spojená práve so zmenou vzájomnej orientácie týchto skupín. Molekula substrátu spojená s enzýmom prechádza zmenami, v dôsledku ktorých sa niektoré chemické väzby prerušia a vytvoria sa iné chemické väzby. Aby k tomuto procesu došlo, je potrebná energia; úlohou enzýmu je znížiť energetickú bariéru, ktorú musí substrát prekonať, aby sa premenil na produkt. Ako presne je takéto zníženie zabezpečené, nebolo úplne stanovené.
Enzymatické reakcie a energia. Uvoľňovanie energie z metabolizmu živín, ako je oxidácia glukózového cukru so šiestimi uhlíkmi na oxid uhličitý a vodu, prebieha prostredníctvom série zosúladených enzymatických reakcií. V živočíšnych bunkách sa na premene glukózy na kyselinu pyrohroznovú (pyruvát) alebo kyselinu mliečnu (laktát) podieľa 10 rôznych enzýmov. Tento proces sa nazýva glykolýza. Prvá reakcia, fosforylácia glukózy, vyžaduje účasť ATP. Premena každej molekuly glukózy na dve molekuly kyseliny pyrohroznovej si vyžaduje dve molekuly ATP, ale v medzistupňoch sa z adenozíndifosfátu (ADP) vytvoria 4 molekuly ATP, takže celý proces produkuje 2 molekuly ATP. Ďalej kyselina pyrohroznová oxiduje na oxid uhličitý a vodu za účasti enzýmov spojených s mitochondriami. Tieto premeny tvoria cyklus nazývaný cyklus trikarboxylových kyselín alebo cyklus kyseliny citrónovej.
Pozri tiež METABOLIZMUS. Oxidácia jednej látky je vždy spojená s redukciou inej: prvá sa vzdáva atómu vodíka a druhá ho pridáva. Tieto procesy sú katalyzované dehydrogenázami, ktoré zabezpečujú prenos atómov vodíka zo substrátov na koenzýmy. V cykle trikarboxylových kyselín niektoré špecifické dehydrogenázy oxidujú substráty za vzniku redukovanej formy koenzýmu (nikotínamid dinukleotid, označený NAD), zatiaľ čo iné oxidujú redukovaný koenzým (NADCH), čím redukujú iné respiračné enzýmy vrátane cytochrómov (hemoproteíny obsahujúce železo). , v ktorom sa atóm železa striedavo oxiduje, potom redukuje. V konečnom dôsledku je redukovaná forma cytochrómoxidázy, jedného z kľúčových enzýmov obsahujúcich železo, oxidovaná kyslíkom vstupujúcim do nášho tela vdychovaným vzduchom. Keď cukor horí (oxidácia vzdušným kyslíkom), jeho atómy uhlíka priamo interagujú s kyslíkom a vytvárajú oxid uhličitý. Na rozdiel od spaľovania, keď sa cukor v tele oxiduje, kyslík oxiduje samotné železo cytochrómoxidáza, ale jeho oxidačný potenciál sa nakoniec využije na úplnú oxidáciu cukrov vo viacstupňovom procese sprostredkovanom enzýmami. V určitých štádiách oxidácie sa energia obsiahnutá v živinách uvoľňuje prevažne v malých častiach a môže sa ukladať vo fosfátových väzbách ATP. Podieľajú sa na tom úžasné enzýmy, ktoré spájajú oxidačné reakcie (dodávajú energiu) s reakciami tvorby ATP (ukladanie energie). Tento proces konjugácie je známy ako oxidačná fosforylácia. Bez spojených enzymatických reakcií by život vo formách, ktoré poznáme, nebol možný. Enzýmy vykonávajú aj mnoho ďalších funkcií. Katalyzujú rôzne syntézne reakcie, vrátane tvorby tkanivových proteínov, tukov a sacharidov. Na syntézu obrovského množstva chemických zlúčenín nachádzajúcich sa v zložitých organizmoch sa používajú celé enzýmové systémy. To si vyžaduje energiu a vo všetkých prípadoch sú jej zdrojom fosforylované zlúčeniny, ako je ATP.

Enzýmy a trávenie. Enzýmy sú nevyhnutnými účastníkmi procesu trávenia. Len zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou môžu prejsť cez črevnú stenu a dostať sa do krvného obehu, takže zložky potravy sa musia najskôr rozložiť na malé molekuly. K tomu dochádza pri enzymatickej hydrolýze (rozklade) bielkovín na aminokyseliny, škrobu na cukry, tukov na mastné kyseliny a glycerol. Hydrolýzu bielkovín katalyzuje enzým pepsín, ktorý sa nachádza v žalúdku. Pankreasom sa do čreva vylučuje množstvo vysoko účinných tráviacich enzýmov. Ide o trypsín a chymotrypsín, ktoré hydrolyzujú proteíny; lipáza, ktorá rozkladá tuky; amyláza, ktorá katalyzuje rozklad škrobu. Pepsín, trypsín a chymotrypsín sa vylučujú v neaktívnej forme, vo forme tzv. zymogény (proenzýmy) a aktivujú sa až v žalúdku a črevách. To vysvetľuje, prečo tieto enzýmy neničia bunky pankreasu a žalúdka. Steny žalúdka a čriev sú chránené pred tráviacimi enzýmami a vrstvou hlienu. Niektoré dôležité tráviace enzýmy sú vylučované bunkami tenké črevo. Väčšina energie uloženej v rastlinnej potrave, ako je tráva alebo seno, sa koncentruje v celulóze, ktorú rozkladá enzým celuláza. Tento enzým sa v tele bylinožravcov nesyntetizuje a prežúvavce, ako je dobytok a ovce, môžu jesť potravu obsahujúcu celulózu len preto, že celulázu produkujú mikroorganizmy, ktoré osídľujú prvú časť žalúdka – bachor. Termity tiež využívajú mikroorganizmy na trávenie potravy. Enzýmy sa využívajú v potravinárskom, farmaceutickom, chemickom a textilnom priemysle. Príkladom je rastlinný enzým získaný z papáje a používaný na zmäkčenie mäsa. Enzýmy sa pridávajú aj do pracích práškov.
Enzýmy v medicíne a poľnohospodárstvo. Uvedomenie si kľúčovej úlohy enzýmov vo všetkých bunkových procesoch viedlo k ich širokému použitiu v medicíne a poľnohospodárstve. Normálne fungovanie akéhokoľvek rastlinného a živočíšneho organizmu závisí od účinného fungovania enzýmov. Pôsobenie mnohých toxických látok (jedov) je založené na ich schopnosti inhibovať enzýmy; počet lieky. Účinok lieku alebo toxickej látky možno často vysledovať podľa jeho selektívneho účinku na fungovanie určitého enzýmu v tele ako celku alebo v určitom tkanive. Napríklad silné organofosforové insekticídy a nervové plyny vyvinuté na vojenské účely majú svoj deštruktívny účinok tým, že blokujú prácu enzýmov – predovšetkým cholínesterázy, ktorá hrá dôležitú úlohu pri prenose nervových vzruchov. Pre lepšie pochopenie mechanizmu účinku liekov na enzýmové systémy je užitočné zvážiť, ako fungujú niektoré inhibítory enzýmov. Mnoho inhibítorov sa viaže na aktívne miesto enzýmu – na rovnaké miesto, s ktorým substrát interaguje. V takýchto inhibítoroch sú najdôležitejšie štrukturálne vlastnosti blízke štrukturálnym vlastnostiam substrátu a ak sú substrát aj inhibítor prítomné v reakčnom médiu, existuje medzi nimi konkurencia o väzbu na enzým; Navyše, čím vyššia je koncentrácia substrátu, tým úspešnejšie konkuruje inhibítoru. Inhibítory iného typu vyvolávajú konformačné zmeny v molekule enzýmu, ktoré zahŕňajú funkčne dôležité chemické skupiny. Štúdium mechanizmu účinku inhibítorov pomáha chemikom vytvárať nové lieky.

Telo každého živého tvora pozostáva z veľká kvantita bunky. Pozostávajú zo štruktúrnych telies, medzi ktorými prebiehajú rôzne biochemické reakcie. Každá chemická reakcia je riadená dôležitými komponentmi. Enzýmy: ich funkcie, klasifikácia a úloha v organizme.

V tele je ich veľké množstvo a každý je zaneprázdnený vlastným podnikaním: niektoré z nich rušia väzby v organických zlúčeninách, zatiaľ čo iné ich naopak vytvárajú, čím urýchľujú syntézu nových látok.

Niektoré môžu ovplyvňovať molekuly, meniť ich štruktúru, zatiaľ čo iné zohrávajú ochrannú úlohu, ničia cudzie štruktúry, ktoré vstúpili do tela. Niektoré jednoducho vykonávajú transportné funkcie, ale pre telo nie sú o nič menej dôležité ako iné.

Úloha enzýmov v ľudskom tele

Čo to je. Enzýmy v tele sú reprezentované proteínovými molekulami alebo molekulami RNA, ktoré urýchľujú priebeh akejkoľvek chemickej reakcie. Jeho hlavnými funkciami sú rozklad, ako aj tvorba úplne nových a životne dôležitých látok. Nazývajú sa aj enzýmy, slovo pochádza z latinského „ fermentum",čo znamená kvas? A je ich alebo biokatalyzátorov vyše 4000 tisíc.

V prírode neexistujú žiadne silnejšie katalyzátory, ktoré by mali schopnosť výrazne urýchliť proces života. Vďaka nim prebiehajú reakcie v bunkách miliardy krát rýchlejšie a aktívnejšie.

Je zaujímavé, že... Len jedna mikroskopická molekula enzýmu kataláza zázračne za jednu sekundu zničí väzby 10 000 molekúl peroxidu vodíka, ktoré vznikajú pri oxidačných reakciách organizmu, a premení ich na vodu a kyslík.

Môžu riadiť všetky potrebné procesy rozkladu, dýchania, krvného obehu, syntézy a metabolizmu a reprodukcie. Bez ich účasti je kontrakcia svalov a prenos nervových impulzov nemožný. Dokonca aj absencia jedného z tisícej armády enzýmov môže viesť k vážnym následkom.

Páčilo sa mi jedno prirovnanie, na ktoré som narazil na jednom z fór rozoberajúcich túto problematiku. Pretože, bez fermentum neobíde sa ani jedna chemická reakcia v tele, ani jeden proces spojený s metabolizmom či genetickou informáciou. Jeden z účastníkov rozhovoru porovnáva s robotníkmi, bez ktorých sa nezaobídete, ak by ste sa chystali stavať dom.

Každý prvok živého organizmu má svoj vlastný súbor veľmi zložitých a veľmi zaujímavých biokatalyzátorov. V momente úplného vylúčenia alebo výrazného zníženia niektorého z nich, v Ľudské telo môžu sa vyskytnúť silné zmeny, ktoré môžu viesť k jednej alebo inej patológii.

Kde sa nachádzajú

Ich hlavná časť je spojená s určitými bunkovými organelami, kde prejavujú svoje funkcie. V jadrách buniek sú enzýmy zodpovedné za syntézu DNA a stavbu RNA (transkripciou DNA), v mitochondriách sú biokatalyzátory zodpovedné za dopĺňanie energie a tie, ktoré prispievajú k štiepeniu väzieb medzi aminokyselinami, ktoré tvoria bielkoviny resp nukleových kyselín„žiť“ v lyzozómoch.

Aké podmienky sú priaznivé pre biokatalyzátory?

Reakcie s ich účasťou v zásade prebiehajú v mierne zásaditom, mierne kyslom alebo neutrálnom prostredí. Pre každú molekulu však existujú rozdiely v hodnotách pH prostredia.

Ukazovatele teploty pre všetky teplokrvné zvieratá a ľudí sú najpriaznivejšie pri hodnotách od 37 do 40 stupňov.

Ale v rastlinách aj počas obdobia zimné prázdniny, pri teplotách pod 0 stupňov sa aktivita biokatalyzátorov nezastaví.

Ale teploty nad 70 stupňov sú pre nich škodlivé, pretože svojou štruktúrou sú to proteínové molekuly a na tejto úrovni denaturujú (deštruujú).

Klasifikácia

Existujú 2 známe skupiny enzýmov, berúc do úvahy tvar ich štruktúry:

1. Jednoduché, majúce bielkovinový charakter. Sú nezávisle produkované telom.
2. Komplexný, majúci neproteínový základ a proteínové zložky. Medzi neproteínové molekuly patria látky, ktoré sa v živom organizme nedokážu syntetizovať, a preto sa doň dostávajú spolu s konzumovanými produktmi. Zvyčajne sa nazývajú koenzýmy. Medzi tieto látky patria: všetky vitamíny B, C a množstvo mikroelementov.

Rozdelenie podľa funkčnosti. Napríklad tráviaci, zodpovedný za všetky procesy rozkladu živín. Takéto molekuly sa väčšinou nachádzajú v slinách, ako aj vo všetkých slizniciach žalúdka a pankreasu.

Podľa typu katalyzovaných reakcií, v medicíne sú:

• amylázy, ktorá pomáha štiepiť zložitý cukor na jednoduchý cukor (enzým môže následne prijať Aktívna účasť vo všetkých životných procesoch);
• lipáza, ktorá sa aktívne podieľa na hydrolýze mastných kyselín a pomáha rozkladať tuky na zložky, ktoré sa následne ľahko vstrebávajú do tela;
• proteáza, ktorá podporuje štiepenie bielkovín na aminokyseliny.

Existujú aj metabolické. Pomerne aktívne sa podieľajú na redoxných reakciách, ako aj na syntéze bielkovín.

Ochranné enzýmy , ktorá sa aktívne podieľa na ochrane celého tela. Sú schopné zabrániť vzniku škodlivých baktérií a vírusov, a ak sa dostanú, sú schopné poskytnúť dôstojnú odolnosť.

Najdôležitejším enzýmom tejto skupiny je lyzozým, ktorý podporuje úplné rozpadnutie obalu patogénnej baktérie, po ktorom sa aktivuje veľké množstvo imunitných reakcií, ktoré môžu naopak chrániť telo pred možnými zápalovými procesmi.

Podľa vykonávaných funkcií :

Funkcie každého sú iné. Každý z nich vykonáva (katalyzuje) len jeden biochemický proces. Podľa typov katalyzovaných reakcií sú enzýmy rozdelené do niekoľkých tried:

1. Oxidoreduktázy. Táto skupina sa aktívne zúčastňuje všetkých redoxných reakcií. Počas reakcií pomáhajú enzýmy prenášať elektróny a vodík a katalyzovať oxidačné procesy. Patria sem: dehydrogenáza, peroxidáza, oxidáza),
2. transferázy. Sú vo veľkej miere zodpovedné za prenos všetkých atómových skupín, karboxy, amino, sulfoformyl a fosforyl, a tiež prispievajú k rozkladu a syntéze bielkovín.
3. Hydrolázy. Podporuje štiepenie nepotrebných väzieb a pomáha molekulám vody integrovať sa všeobecné zloženie telo. Známi predstavitelia tejto skupiny: ureáza, fosfatáza, asteráza, amyláza, lipáza, glykozidáza),
4. izomerázy. Sú to akési konvertory všetkých druhov látok v tele.
5. Lyázy. Aktívne sa zúčastňujú tých reakcií, ktoré prispievajú k tvorbe metabolických látok a vody (odstránením CO2, H2O, NH3) z východiskovej látky. Patria sem: lyáza, dekamináza, dekarboxyláza, dehydratáza,
6. Ligázy. Prispieť k transformácii komplexné látky do jednoduchých. Aktívne sa podieľajú na syntéze bielkovín, sacharidov a mastných kyselín.

Je nedostatok biokatalyzátorov nebezpečný pre zdravie?

Nedostatok enzýmu sa podľa pôvodu delí na 2 typy – vrodený a získaný. V prvom prípade sa takáto choroba môže aktívne rozvíjať na genetickej úrovni alebo na pozadí porúch alebo ochorení pankreasu. Zároveň môže byť poskytnutá akákoľvek liečba, všetko závisí od toho, čo presne vyvolalo chorobu.

Vrodený nedostatok enzýmov, ale aj ich nadbytok vedie k rozvoju chorôb až smrti, pričom ochorení je viacero a spájajú sa do skupiny nazývanej enzymopatie.

• Keď je narušená syntéza katalyzátora zodpovedného za premenu galaktózy na glukózu, dedičné ochorenie u detí - galaktozémia.
• Pri fenylketonúrii je narušená duševná aktivita v dôsledku neschopnosti tela syntetizovať enzým, ktorý sa podieľa na premene fenylalanínu na tyrozín.

Preto na základe aktivity týchto látok v moči, krvi, semennej tekutine alebo miechovej tekutine možno stanoviť jednu alebo druhú diagnózu. Na tento účel sa vykonávajú testy na enzýmy, ktoré pomáhajú identifikovať choroby skoré štádium ich rozvoj, napríklad pankreatitída a nefritída, vírusová hepatitída a infarkt myokardu.

Príčiny nedostatku enzýmov u detí

Pokiaľ ide o získaný stupeň vývoja choroby u detí, choroba sa vyskytuje v dôsledku niektorých minulých patológií:

• niektoré ochorenia pankreasu;
• všetky druhy infekčných chorôb;
• akékoľvek závažné ochorenie;
• narušenie črevnej flóry;
• intoxikácia v dôsledku nadmerného užívania určitých liekov;
• byť v dosť nepriaznivej environmentálnej situácii;
• s vyčerpaním organizmu, ktoré bolo spôsobené nedostatkom bielkovín a prospešných vitamínov.

Hlavnými dôvodmi prítomnosti nedostatku u detí do jedného roka sú infekcia celého tela a zlá výživa. Tento druh porušenia môžu samozrejme vyvolať aj iné faktory.

Ako samostatné ochorenie nedostatok biokatalyzátorov negatívne ovplyvňuje všetky tráviace procesy. Akýkoľvek prejav choroby ovplyvňuje pohodu dieťaťa a povahu jeho stolice.

Symptómy sú:

• prítomnosť tekutej stolice;
• výrazné zníženie chuti do jedla dieťaťa;
• pocit nevoľnosti a dokonca aj zvracanie;
• dieťa začne prudko a bez dôvodu strácať váhu;
• fyzický vývoj je otupený;
• Môžete pociťovať nadúvanie, rovnako ako niektoré bolestivé pocity, ktoré môžu byť spôsobené procesmi hnitia potravín.

To, že sa u bábätka začína prejavovať choroba, sa dá ľahko rozpoznať podľa vzhľad dieťa. Stáva sa veľmi letargickým, nemá chuť do jedla a proces vyprázdňovania sa vyskytuje viac ako 8-krát denne. Táto symptomatológia je veľmi podobná črevnej infekcii, ale gastroenterológ je schopný rozpoznať ochorenie na základe výsledkov rozboru stolice.

Nedostatočné množstvo enzýmov v tele má negatívny vplyv na všetky existujúce charakteristiky stolice. V tomto prípade sú príznaky jasne vyjadrené penivými výkalmi, ktoré majú dosť nepríjemný kyslý zápach a vylučujú sa vo veľmi tekutej forme.

Táto zmena v pohybe čriev naznačuje, že v tele prevláda veľké množstvo sacharidov. Nedostatok biokatalyzátorov sa môže prejaviť rôznymi tráviacimi problémami. Neustále voľné stolice, letargia a nevysvetliteľné nadúvanie sú hlavnými príznakmi prítomnosti patológie.

Donucovacie opatrenia

Keď je dieťaťu diagnostikovaná takáto choroba, špecialisti často predpisujú špeciálnu diétu. V tejto dobe je potrebné úplne vylúčiť potraviny obsahujúce lepok z detskej stravy. Lekári odporúčajú jesť zemiakovú kašu, obilniny z ryže, ako aj čerstvú zeleninu a ovocie.
Ak je ochorenie dieťaťa dedičné, je mu predpísaná celoživotná diéta. Okrem toho budete musieť neustále používať lieky, ktoré pomáhajú normálnemu fungovaniu.

Kde sú enzýmy používané ľuďmi?

Biokatalyzátory, ako aktívne proteínové molekuly, ktoré uľahčujú premenu jednej látky na druhú, sú ľuďmi široko používané vďaka ich schopnosti zachovať vlastnosti a funkcie mimo tela.

• Proteolytický enzým papája, ktorý sa izoluje zo šťavy z rovnomenného ovocia, sa používa na výrobu piva a zjemnenie mäsa;
• pepsín sa používa na výrobu instantných kaší;
• trypsín - na výrobu detskej stravy;
• renín, získaný zo žalúdka teliat, sa používa pri výrobe syra.

Kataláza sa používa na degradáciu v gumárenskom a potravinárskom priemysle.

A na čírenie ovocných štiav sa používa pektidáza a celulóza, ktoré rozkladajú polysacharidové reťazce.

Sú široko používané vo farmakológii na výrobu liekov.

• Výhody fermentovaného jedla a ako si ho pripraviť doma sa dozviete z článku:

Enzýmy alebo biokatalyzátory sú teda aktívne proteíny, bez ktorých je ľudský život nemožný. Pochopenie ich funkcií, nemali by ste zanedbávať odporúčania lekárov. Úloha enzýmov je zameraná na zlepšenie fungovania bunkových štruktúr, čo vedie ku koordinovanej činnosti celého organizmu.

Zdravie pre vás, milí čitatelia!

☀ ☀ ☀

Články blogu používajú obrázky z otvorených internetových zdrojov. Ak zrazu uvidíte fotografiu svojho autora, oznámte to editorovi blogu prostredníctvom formulára. Fotografia bude odstránená alebo bude poskytnutý odkaz na váš zdroj. Ďakujeme za pochopenie!

Ľudské telo pozostáva z obrovské čísloživých buniek. Bunka sa považuje za jednotku živého organizmu, pozostáva zo štruktúrnych telies, medzi ktorými prebiehajú biochemické reakcie. Dôležitou zložkou, ktorá riadi chemické procesy, sú enzýmy.

Úloha enzýmov v tele

Enzým je bielkovina, ktorá urýchľuje chemické reakcie, slúži najmä ako aktivátor rozkladu a tvorby nových látok v tele.

Enzýmy slúžia ako katalyzátory biochemických reakcií. Výrazne urýchľujú životný proces. Riadia procesy štiepenia, syntézy, metabolizmu, dýchania, krvného obehu, bez nich neprebiehajú reakcie svalovej kontrakcie a nervových vzruchov. Každý štruktúrny prvok obsahuje svoj vlastný jedinečný súbor enzýmov a keď je jeden enzým vylúčený alebo znížený, v tele nastanú významné zmeny, ktoré vedú k vzniku patológií.

Klasifikácia enzýmov

V závislosti od ich štruktúry existujú dve skupiny enzýmov.

• Jednoduché enzýmy sú bielkovinovej povahy. Produkuje ich telo.
• Komplexné enzýmy pozostávajúce z proteínovej zložky a neproteínovej bázy. Nebielkovinové zložky sa v ľudskom tele nesyntetizujú a dostávajú sa k nám spolu s živinami, nazývajú sa koenzýmy. Neproteínové látky, ktoré tvoria enzýmy, zahŕňajú vitamíny skupiny B, vitamín C a niektoré mikroelementy.

Enzýmy sú klasifikované podľa funkcií, ktoré vykonávajú, a typu reakcií, ktoré katalyzujú.

Podľa funkcie sa enzýmy delia na:

1. Tráviaci, zodpovedný za procesy rozkladu živín, nachádza sa najmä v slinách, slizniciach, pankrease a žalúdku. Známe sú nasledujúce enzýmy:
   • amyláza, štiepi zložité cukry (škrob) na jednoduché, sacharózu a maltózu, ktoré sa potom môžu podieľať na životne dôležitých procesoch v tele;
   • lipáza sa podieľa na hydrolýze mastných kyselín, rozkladá tuky na zložky, ktoré telo absorbuje;
   • Proteázy regulujú rozklad bielkovín na aminokyseliny.
2. Metabolické enzýmy riadia metabolické procesy na bunkovej úrovni, podieľajú sa na redoxných reakciách a syntéze bielkovín. Patria sem: adenylátcyklázy (regulujú energetický metabolizmus), proteínkinázy a proteíndefosfotázy (zúčastňujú sa procesu fosforylácie a defosforylácie).
3. Obrany sa podieľajú na odporových reakciách tela škodlivé baktérie a vírusy. Dôležitým enzýmom je lyzozým, ktorý rozkladá membrány škodlivých baktérií a aktivuje množstvo imunitných reakcií, ktoré chránia telo pred zápalovými reakciami.

Podľa typu reakcií sú enzýmy rozdelené do 6 tried:

1. Oxidoreduktázy. Veľká skupina enzýmov, ktorá sa podieľa na redoxných reakciách.
2. transferázy. Tieto enzýmy sú zodpovedné za prenos atómových skupín a podieľajú sa na rozklade a syntéze bielkovín.
3. Hydrolázy rozkladajú väzby a pomáhajú molekulám vody integrovať sa do zloženia látok v tele.
4. Izomerázy katalyzujú reakcie, pri ktorých jedna látka vstupuje do reakcie a vzniká jedna látka, ktorá sa následne zúčastňuje na procese života. Izomerázy teda slúžia ako konvertory rôznych látok.
5. Lyázy sa zúčastňujú reakcií, pri ktorých vznikajú metabolické látky a voda.
6. Ligázy zabezpečujú tvorbu zložitých látok z jednoduchších. Podieľajte sa na syntéze aminokyselín, uhľohydrátov, bielkovín.

Prečo vzniká nedostatok enzýmov a čo je nebezpečné?

S nedostatkom enzýmov začínajú poruchy spoločný systém organizmov, ktoré vedú k vážnych chorôb. Na udržanie optimálnej rovnováhy enzýmov v tele je potrebné vyvážiť stravu, pretože tieto látky sú syntetizované z prvkov, ktoré jeme. Preto je veľmi dôležité zabezpečiť prísun mikroelementov, vitamínov, zdravých sacharidov, bielkovín. Nachádzajú sa najmä v čerstvom ovocí, zelenine, chudom mäse, mäse z orgánov a rybách, dusených alebo pečených.

Zlá strava, konzumácia alkoholu, rýchleho občerstvenia, energetických a syntetických nápojov, ako aj potraviny obsahujúce veľké množstvo farbív a zvýrazňovačov chuti, negatívne ovplyvňujú fungovanie pankreasu. Práve ona syntetizuje enzýmy zodpovedné za rozklad a premenu živín. Poruchy enzymatickej aktivity pankreasu vedú k

Enzýmy sú ťahúňmi nášho tela. Ak sa pozriete do akademickej príručky, môžete zistiť, že slovo enzýmy preložené z latinčiny znamená kvas. A práve vďaka tomuto druhu kvasu dochádza v našom tele každú sekundu k obrovskému množstvu chemických procesov.

Každý z týchto chemických procesov má svoju špecializáciu. Počas jednej sa trávia bielkoviny, počas druhej tuky a tretia je zodpovedná za vstrebávanie sacharidov. Okrem toho sú enzýmy schopné premieňať jednu látku na inú, v súčasnosti pre telo dôležitejšiu.

Potraviny bohaté na enzýmy:

Všeobecná charakteristika enzýmov

K objavu enzýmov došlo v roku 1814 vďaka premene škrobu na cukor. K tejto transformácii došlo v dôsledku pôsobenia enzýmu amylázy izolovaného zo semenáčikov jačmeňa.

V roku 1836 bol objavený enzým, neskôr nazvaný pepsín. Vyrába sa v našom žalúdku nezávisle as pomocou kyseliny chlorovodíkovej aktívne rozkladá bielkoviny. Pepsín sa tiež aktívne používa pri výrobe syra. A pri transformácii kvasiniek je alkoholové kvasenie spôsobené enzýmom nazývaným zymáza.

Podľa svojej chemickej štruktúry patria enzýmy do triedy proteínov. Sú to biokatalyzátory, ktoré v tele vykonávajú premenu látok. Enzýmy sa podľa účelu delia do 6 skupín: lyázy, hydrolázy, oxidoreduktázy, transferázy, izomerázy a ligázy.

V roku 1926 boli enzýmy prvýkrát izolované zo živých buniek a získané v kryštalickej forme. Tak bolo možné ich použiť v zdravotnícky materiál na zlepšenie schopnosti tela tráviť potravu.

Dnes veda pozná veľké množstvo rôznych enzýmov, z ktorých niektoré vyrába farmaceutický priemysel ako lieky a doplnky stravy.

Pankreatín, extrahovaný z pankreasu veľkého dobytka, bromelain (enzým z ananásu), papaín, získaný z exotického ovocia papája. A mastné potraviny rastlinného pôvodu, napríklad avokádo, a pankreas zvierat a ľudí obsahujú enzým lipázu, ktorý sa podieľa na rozklade tukov.

Denná potreba enzýmov

Celkový počet enzýmov potrebné pre telo pre plné fungovanie počas dňa je ťažké vypočítať, vzhľadom na veľké množstvo enzýmov, ktoré sa v našom tele vyskytujú vo veľmi rozdielnych množstvách.

Ak žalúdočná šťava obsahuje málo proteolytické enzýmy, potom by sa mal zvýšiť počet produktov obsahujúcich potrebné enzýmy. Napríklad pankreatín sa predpisuje v množstvách od 576 mg denne a končí, ak je to potrebné, so 4-násobným zvýšením dávky tohto lieku.

Potreba enzýmov sa zvyšuje:

• pri pomalej práci gastrointestinálny trakt;
• pri niektorých ochoreniach tráviaceho systému;
• nadváhu;
• slabá imunita;
• intoxikácia tela;
• v starobe, keď sú vaše vlastné enzýmy horšie produkované.

Potreba enzýmov je znížená:

• pri zvýšených množstvách proteolytických enzýmov tráviace šťavy;
• individuálna intolerancia potravín a liekov obsahujúcich enzýmy.

Priaznivé vlastnosti enzýmov a ich vplyv na organizmus

Enzýmy sa podieľajú na tráviacom procese, pomáhajú telu spracovať potravu. Normalizujú metabolizmus, podporujú chudnutie. Posilniť imunitný systém a odstrániť toxíny z tela.

Podporujú obnovu telesných buniek a urýchľujú proces samočistenia organizmu. Konvertovať živiny do energie. Urýchliť hojenie rán.

Potraviny bohaté na enzýmy navyše zvyšujú počet protilátok, ktoré úspešne bojujú s infekciami, čím posilňujú našu imunitu. Prítomnosť tráviacich enzýmov v potravinách uľahčuje jej spracovanie a správne vstrebávanie živín.

Interakcia so základnými prvkami

Hlavné zložky nášho tela – bielkoviny, tuky, sacharidy – úzko spolupracujú s enzýmami. Vitamíny tiež prispievajú k aktívnejšiemu fungovaniu niektorých enzýmov.

Enzýmová aktivita si vyžaduje acidobázickú rovnováhu v organizme, prítomnosť koenzýmov (derivátov vitamínov) a kofaktorov. A tiež absencia inhibítorov - určitých látok, metabolických produktov, ktoré potláčajú aktivitu enzýmov pri chemických reakciách.

Príznaky nedostatku enzýmov v tele:

• poruchy v gastrointestinálnom trakte;
• všeobecná slabosť;
• malátnosť;
• bolesť kĺbov;
• Achillova gastritída;
• zvýšená nezdravá chuť do jedla.

Príznaky nadbytku enzýmov v tele:

• bolesť hlavy;
• Podráždenosť;

Faktory ovplyvňujúce obsah enzýmov v tele

Pravidelná konzumácia potravín obsahujúcich enzýmy pomáha doplniť nedostatok základných enzýmov v tele. Ale pre ich plnú absorpciu a vitalitu je potrebné zabezpečiť určitú acidobázickú rovnováhu, charakteristickú len pre zdravé telo.

ENZÝMY, organické látky bielkovinovej povahy, ktoré sa syntetizujú v bunkách a mnohokrát urýchľujú reakcie v nich prebiehajúce bez toho, aby prešli chemickými premenami. Látky, ktoré majú podobný účinok, existujú aj v neživej prírode a nazývajú sa katalyzátory.

Enzýmy (z lat. fermentum – kvasenie, kvas) sa niekedy nazývajú enzýmy (z gréckeho en – vnútro, zyme – kvas). Všetky živé bunky obsahujú veľmi veľký súbor enzýmov, ktorých katalytická aktivita určuje fungovanie buniek. Takmer každá z mnohých rôznych reakcií prebiehajúcich v bunke vyžaduje účasť špecifického enzýmu. Štúdium chemických vlastností enzýmov a reakcií, ktoré katalyzujú, je špeciálna, veľmi dôležitá oblasť biochémie - enzymológia.

Mnohé enzýmy sú v bunke vo voľnom stave, jednoducho rozpustené v cytoplazme; iné sú spojené so zložitými, vysoko organizovanými štruktúrami. Existujú aj enzýmy, ktoré sa bežne nachádzajú mimo bunky; Enzýmy, ktoré katalyzujú rozklad škrobu a bielkovín, sú teda vylučované pankreasom do čreva. Vylučované enzýmami a mnohými mikroorganizmami.

Pôsobenie enzýmov

Enzýmy zapojené do základných procesov premeny energie, ako je štiepenie cukrov a tvorba a hydrolýza vysokoenergetickej zlúčeniny adenozíntrifosfátu (ATP), sú prítomné vo všetkých typoch buniek – živočíšnych, rastlinných, bakteriálnych. Existujú však enzýmy, ktoré sa produkujú iba v tkanivách určitých organizmov.

Enzýmy zapojené do syntézy celulózy sa teda nachádzajú v rastlinných bunkách, ale nie v živočíšnych. Preto je dôležité rozlišovať medzi „univerzálnymi“ enzýmami a enzýmami špecifickými pre určité typy buniek. Všeobecne povedané, čím je bunka špecializovanejšia, tým je pravdepodobnejšie, že bude syntetizovať súbor enzýmov potrebných na vykonávanie konkrétnej bunkovej funkcie.

Zvláštnosťou enzýmov je, že sú vysoko špecifické, t.j. môžu urýchliť iba jednu reakciu alebo reakcie jedného typu.

V roku 1890 E. G. Fischer navrhol, že táto špecifickosť je spôsobená špeciálnym tvarom molekuly enzýmu, ktorý presne zodpovedá tvaru molekuly substrátu. Táto hypotéza sa nazýva „kľúč a zámok“, kde sa kľúč porovnáva so substrátom a zámok s enzýmom. Hypotéza hovorí: substrát sa hodí k enzýmu ako kľúč k zámku. Selektivita pôsobenia enzýmu súvisí so štruktúrou jeho aktívneho centra.

Enzýmová aktivita

V prvom rade teplota ovplyvňuje aktivitu enzýmov. So zvyšujúcou sa teplotou sa zvyšuje rýchlosť chemickej reakcie. Rýchlosť molekúl sa zvyšuje, majú väčšiu šancu sa navzájom zraziť. Preto sa zvyšuje pravdepodobnosť, že medzi nimi dôjde k reakcii. Optimálna je teplota, ktorá zabezpečuje najväčšiu aktivitu enzýmov.

Nad optimálnou teplotou sa rýchlosť reakcie znižuje v dôsledku denaturácie bielkovín. Keď teplota klesá, rýchlosť chemickej reakcie sa tiež znižuje. V momente, keď teplota dosiahne bod mrazu, enzým sa inaktivuje, ale nedenaturuje.

Klasifikácia enzýmov

V roku 1961 bola navrhnutá systematická klasifikácia enzýmov do 6 skupín. Ukázalo sa však, že názvy enzýmov sú veľmi dlhé a ťažko sa vyslovujú, takže je dnes zvykom pomenovať enzýmy pracovnými názvami. Pracovný názov pozostáva z názvu substrátu, na ktorý enzým pôsobí a koncovky „ase“. Napríklad, ak je látkou laktóza, teda mliečny cukor, potom laktáza je enzým, ktorý ju premieňa. Ak sacharóza (obyčajný cukor), potom enzým, ktorý ju rozkladá, je sacharóza. Podľa toho sa enzýmy, ktoré štiepia proteíny, nazývajú proteinázy.